Als N-Terminus oder Amino-Terminus wird jenes Ende eines Proteins oder Polypeptids bezeichnet, welches bei Eukaryoten und Archaeen eine Aminosäure mit einer freien Aminogruppe (NH2) besitzt. Bei Bakterien beginnen neusynthetisierte Proteine dagegen mit N-Formylmethionin (fMet), bei dem die Aminogruppe formyliert ist.
Eigenschaften
Das Ribosom startet die Proteinbiosynthese am N-Terminus mit einem Methionin als erster Aminosäure des neu zu bildenden Proteins. Der N-Terminus bleibt zunächst unmodifiziert, während die Carboxygruppe der Aminosäure über eine Peptidbindung mit der NH2-Gruppe der nächsten Aminosäure kovalent verknüpft wird.
Die freie Aminogruppe gibt dem N-Terminus den Namen, kann jedoch später während und nach der Translation verschiedentlich modifiziert werden. So wird der N-Terminus in Eukaryoten häufig im Zuge einer posttranslationalen Modifikation durch eine Acetyltransferase acetyliert, gelegentlich auch myristyliert oder palmityliert. Spezifischere N-terminale Modifikationen sind beispielsweise das Abspalten von Teilen durch Proteolyse oder das nachträgliche Anhängen von Aminosäuren, wie bei der Arginylierung. Durch die Proteolyse eines Proteins können aus dessen C-terminalen Fragmenten neue Proteine entstehen, deren N-terminale Aminosäure kein Methionin mehr ist. Durch Methionin-Aminopeptidasen kann das Methionin am N-Terminus abgespalten werden. Die N-terminale Aminosäure kann den proteolytischen Abbau eines Proteins beschleunigen, was durch die N-End Rule beschrieben wird.
Kurz hinter dem N-Terminus liegt oftmals eine Signalsequenz, z. B. die für sekretorische oder mitochondriale Proteine bei allen Eukaryoten sowie die für Plastiden-Proteine von Pflanzen.
Das entgegengesetzte Molekülende eines beliebigen Peptids wird als Carboxy-Terminus (kurz C-Terminus) bezeichnet.
Literatur
- Hans Beyer, Wolfgang Walter: Lehrbuch der organischen Chemie S. Hirzel Verlag, Stuttgart, 19. Auflage, ISBN 3-7776-0356-2.
- W. C. Chan, P. D. White: Fmoc Solid Phase Peptide Synthesis. Reprint 2004, Oxford University Press, ISBN 0-19-963724-5.