Kollagen Typ XXVII, alpha 1
Andere Namen
  • Alpha-1-Typ-XXVII-Kollagen
  • Kollagen Alpha-1(XXVII)-Kette
  • Kollagen Alpha-1-Kette Typ XXVII
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1.860 Aminosäuren, 186.892 Da
Isoformen 3
Bezeichner
Gen-Namen COL27A1 ; KIAA1870; STLS
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 85301 373864
Ensembl ENSG00000196739 ENSMUSG00000045672
UniProt Q8IZC6 Q5QNQ9
Refseq (mRNA) NM_032161 NM_025685
Refseq (Protein) NP_116277.2 NP_079961.3
Genlocus Chr 9: 114.16 – 114.31 Mb Chr 4: 63.21 – 63.33 Mb
PubMed-Suche 85301 373864

Kollagen Typ XXVII, alpha 1 ist ein Kollagen, das vom Gen COL27A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XXVII formen.

Eigenschaften

Kollagen Typ XXVII, alpha 1 befindet sich in der Basalmembran der Keratinozyten in Hemidesmosomen Typ I, das im Wesentlichen als Adhäsionsmolekül und Oberflächenrezeptor auch in mehrschichtigen Epithelien fungiert.

Die Akkumulation von Kollagen Typ XVII, alpha 1 in melanozytären Tumoren wird assoziiert mit der malignen Transformation. Somit ist es ein potentieller Biomarker für die Malignität und ist auch ein Target für die Antikörper-induzierte Apoptose von Melanomen.

Kollagen XVII wird meistens im Gewebe, im Auge und in den Ohren exprimiert und nimmt an der Entwicklung des Skeletts teil. Es formt strukturelle Elemente in der extrazellulären Matrix des Gewebes, der Haut und der Sehne. Kollagen Typ XXVII, alpha 1 spielt eine wichtige Rolle bei Verkalkung von Knorpel und der Osteogenese. Durch die Interaktion der humanen Chondrozyten-Zelllinie C28/I2 mit GDF6 wird die Genexpression von COL26A1 erhöht. Der Transkriptionsfaktor SOX9 ist für die transkriptionale Aktivierung von COL27A1 zuständig.

Einzelnachweise

  1. ↑ Jyri M. Moilanen, Nina Kokkonen, Stefanie Löffek, Juha P. Väyrynen, Erkki Syväniemi, Tiina Hurskainen, Markus Mäkinen, Kai Klintrup, Jyrki Mäkelä, Raija Sormunen, et al.: Collagen XVII expression correlates with the invasion and metastasis of colorectal cancer. In: Hum Pathol. 46. Jahrgang, Nr. 3, März 2015, S. 434–442, doi:10.1016/j.humpath.2014.11.020, PMID 25623077.
  2. ↑ T. Krenacs, G. Kiszner, E. Stelkovics, P. Balla, I. Teleki, I. Nemeth, E. Varga, I. Korom, T. Barbai, V. Plotar, et al.: Collagen XVII is expressed in malignant but not in benign melanocytic tumors and it can mediate antibody induced melanoma apoptosis. In: Histochem Cell Biol. 138. Jahrgang, Nr. 4, Oktober 2012, S. 653–667, doi:10.1007/s00418-012-0981-9, PMID 22688676.
  3. ↑ Raymond P. Boot-Handford, Danny S. Tuckwell, Darren A. Plumb, Claire Farrington Rock, Richard Poulsom: A novel and highly conserved collagen (pro(alpha)1(XXVII)) with a unique expression pattern and unusual molecular characteristics establishes a new clade within the vertebrate fibrillar collagen family. In: J Biol Chem. 278. Jahrgang, Nr. 33, 15. August 2003, S. 31067–31077, doi:10.1074/jbc.M212889200, PMID 12766169.
  4. ↑ F. Y. Zhou, A. Q. Wei, B. Shen, L. Williams, A. D.Diwan: Cartilage Derived Morphogenetic Protein-2 Induces Cell Migration and Its Chondrogenic Potential in C28/I2 Cells. In: Int J Spine Surg. 9. Jahrgang, Nr. 52, 22. Oktober 2015, doi:10.14444/2052, PMID 26609507, PMC 4657611 (freier Volltext).
  5. ↑ Elizabeth Jenkins, Jennie B. Moss, James M. Pace, Laura C. Bridgewater: The new collagen gene COL27A1 contains SOX9-responsive enhancer elements. In: Matrix Biol. 24. Jahrgang, Nr. 3, Mai 2005, S. 177–184, doi:10.1016/j.matbio.2005.02.004, PMID 15922909, PMC 3205994 (freier Volltext).
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