Dihydropteroate synthase type-1
nach PDB 1AJ0
Andere Namen

Dihydropteroate pyrophosphorylase type I, Dihydropteroate synthase type I, DHPS

Masse/Länge Primärstruktur 30.126 Da / 279 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer oder Homotrimer
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.5.1.15
Substrat (7,8-Dihydropterin-6-yl)methyl-diphosphat + 4-Aminobenzoat
Produkte 7,8-Dihydropteroat + PPi
Orthologe
E. coli S. cerevisiae
Entrez 1446559 855465
UniProt P0C002 P53848
PubMed-Suche 1446559 855465

Die Dihydropteroat-Synthase (DHPS) ist ein Enzym, das im Folsäure-Stoffwechsel von Bakterien, Pilzen und Pflanzen vorkommt, nicht aber in Tieren. In Archaeen ist die Dihydropteroat-Synthase an der Biosynthese von Methanopterin beteiligt. In Tieren wird Folsäure nicht hergestellt und ist ein Vitamin, das über die Nahrung zugeführt werden muss.

Eigenschaften

Die Dihydropteroat-Synthase katalysiert folgende Reaktion:

(7,8-Dihydropterin-6-yl)methyl-diphosphat + 4-Aminobenzoat (PABA) 7,8-Dihydropteroat (H2Pte) + Diphosphat

Die Sulfonamide, eine Klasse von Antibiotika, sind kompetitive Hemmstoffe der Bindung von 4-Aminobenzoat an der Dihydropteroat-Synthase. Allerdings haben verschiedene Pathogene Resistenzmechanismen gegen die Hemmung durch Sulfonamide entwickelt, unter anderem durch Punktmutationen in der Dihydropteroat-Synthase, wie Plasmodium falciparum gegen Sulfadoxin-Pyrimethamin oder Pneumocystis jirovecii gegen Trimethoprim und Sulfamethoxazol. In Escherichia coli liegt das Gen für die Dihydropteroat-Synthase (Gen sulI) auf verschiedenen Resistenz-Plasmiden und auf Tn21-verwandten Transposons. Das Plasmid pDGO100 enthält zwei Kopien von sulI.

In Pflanzen wie Arabidopsis thaliana ist die Dihydropteroat-Synthase ein Teil eines mitochondrialen Enzymkomplexes aus zwei Enzymen mit der 2-Amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridin-Diphosphokinase, ebenso im Pilz Pneumocystis jirovecii (Gen fas). Im Hefepilz Saccharomyces cerevisiae besitzt dieser Enzymkomplex (Dihydropteroat-Synthase-Gen fol1) noch ein drittes Enzym, die Dihydroneopterin-Aldolase.

Literatur

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Einzelnachweise

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  6. ↑ S. Storozhenko, O. Navarrete, S. Ravanel, V. De Brouwer, P. Chaerle, G. F. Zhang, O. Bastien, W. Lambert, F. Rébeillé, D. Van Der Straeten: Cytosolic hydroxymethyldihydropterin pyrophosphokinase/dihydropteroate synthase from Arabidopsis thaliana: a specific role in early development and stress response. In: Journal of Biological Chemistry. Band 282, Nummer 14, April 2007, S. 10749–10761, doi:10.1074/jbc.M701158200, PMID 17289662.
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