β-Glucosidase | ||
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β-Glucosidase homo8mer, Paenibacillus polymyxa nach PDB 1UYQ | ||
Andere Namen |
Cellobiase, Gentiobiase, Emulsin, Elaterase, Aryl-beta-Glucosidase, beta-D-Glucosidase, beta-Glucoside Glucohydrolase, beta-1,6-Glucosidase, Arbutinase, Amygdalase, Amygdalinase, p-Nitrophenyl beta-Glucosidase, Primeverosidase, Linamarase, Salicilinase | |
Masse/Länge Primärstruktur | 51.565 Da / 445 AS | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | bglA | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.2.1.21, Hydrolase | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Bacteria |
β-Glucosidasen sind eine Gruppe von Enzymen aus der Klasse der Glykosidasen.
Eigenschaften
β-Glucosidasen hydrolysieren Moleküle mit Glucose in einer β-glycosidischen Bindung. β-Glucosidasen haben zahlreiche Funktionen in den verschiedenen Organismen, unter anderem die Aufspaltung von Glycolipiden und exogenen Glycosiden in Tieren, Lignifikation/Zellwand-Verholzung, Abbau von Zellwand-Oligosacchariden, Phytohormon-Konjugat-Aktivierung, Freisetzung von aromatischen Verbindungen in Pflanzen, sowie Pflanzenabwehr durch Aufspaltung von cyanogenen Glykosiden und die Umwandlung von Biomasse in Mikroorganismen. Sie kommen in allen Bereichen lebender Organismen vor und hydrolisieren dort nicht-reduzierende terminale β-D-Glucosereste von Sacchariden aus der Gruppe der β-D-Glucane und Glycosiden. In Mikroorganismen kommen sie partikelförmig innerhalb von Cellusomen vor und ermöglicht den Abbau von Cellobiose zu Glucose. In der Lebensmittelindustrie werden β-Glucosidase enthaltende Enzympräparate zur Gewinnung von Aromastoffen eingesetzt.
Justus Liebig und Friedrich Wöhler isolierten 1837 aus bitteren Mandeln einen Stoff, der das Amygdalin der Bittermandel in Zucker, Bittermandelöl (Benzaldehyd) und Blausäure spaltet. Den Stoff nannten sie Emulsin.
Literatur
- Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).
Einzelnachweise
- ↑ Enzym – 3.2.1.21 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
- ↑ UniProt Q53EH2
- ↑ Marvin J. Ferner: Untersuchungen und Charakterisierung ausgewählter β-Glucosidase-Varietäten mit dem Ziel einer Weinaromaverbesserung. Masterarbeit an der Hochschule für Angewandte Wissenschaften Hamburg vom 23. August 2012 (edoc.sub.uni-hamburg.de PDF; 2,2 MB).
- ↑ Hans-Dieter Belitz, Werner Grosch, Peter Schieberle: Lehrbuch der Lebensmittelchemie. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, S. 340–341, doi:10.1007/978-3-540-73202-0.
- ↑ Glucosidasen. In: Römpp Enzyklopädie Online. Thieme Verlag Stuttgart 2007.
- ↑ Otto Westphal, Theodor Wieland, Heinrich Huebschmann: Lebensregler. Von Hormonen, Vitaminen, Fermenten und anderen Wirkstoffen. Societäts-Verlag, Frankfurt am Main 1941 (= Frankfurter Bücher. Forschung und Leben. Band 1), S. 59.