Immunglobulin D (IgD) ist ein Y-förmiges Antikörpermolekül, welches mit einer Konzentration von 0,03 mg/ml – das entspricht weniger als 1 % der menschlichen Serum-Immunglobuline – im Blutserum von Wirbeltieren (außer Vögeln) vorkommt. Seine genaue Funktion ist bisher noch unbekannt. IgD kommt auf B-Lymphozyten vor. In seiner freien Form wird es sehr rasch abgebaut.

Eigenschaften

In seiner Antikörperfunktion ist das IgD Bestandteil der B-Lymphozytenmembran und wird produziert, wenn die B-Zelle das Knochenmark verlässt. Nach vollständiger Aktivierung der B-Zelle werden sowohl IgD als auch IgM produziert. IgD bindet und aktiviert Basophile und Mastzellen.

Der Antikörper ist ein Monomer (ein einzelnes Molekül), welches aus zwei langen, „schweren“ Proteinketten (auch H-Ketten genannt, von englisch heavy) und zwei kurzen, „leichten“ Ketten (auch L-Ketten genannt, von englisch light) besteht. Es hat die Form eines „Y“. An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen (Paratope), mit welchen sie an die Epitope der Antigene (Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) binden können. Die molare Masse der H-Kette beträgt 69.700 Dalton, das des gesamten Moleküls 160.000 Dalton.

Literatur

Einzelnachweise

  1. ↑ Kang Chen, Weifeng Xu, Melanie Wilson, Bing He, Norman W Miller, Eva Bengten, Eva-Stina Edholm, Paul A Santini, Poonam Rath, April Chiu, Marco Cattalini, Jiri Litzman, James B Bussel, Bihui Huang, Antonella Meini, Kristian Riesbeck, Charlotte Cunningham-Rundles, Alessandro Plebani, Andrea Cerutti: Immunoglobulin D enhances immune surveillance by activating antimicrobial, proinflammatory and B cell-stimulating programs in basophils. In: Nat Immunol. 10. Jahrgang, Nr. 8, 2009, ISSN 1529-2908, S. 889–898, doi:10.1038/ni.1748, PMID 19561614, PMC 2785232 (freier Volltext).
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