Als Isopeptidbindungen werden in der Biochemie die Sonderform einer Amidbindung zwischen zwei Aminosäuren bezeichnet, bei der zumindest eine der beteiligten funktionellen Gruppen nicht am α-C-Atom der Aminosäure sitzt [3].

Ein Beispiel dafür wäre eine Amidbindung zwischen der seitenständigen ε-Aminogruppe von L-Lysin und der seitenständigen Carboxygruppe von L-Asparaginsäure oder L-Glutaminsäure. Die Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt also nicht (ausschließlich) über α-ständige Amino- und Carboxygruppen. Isopeptidbindungen werden beispielsweise bei der kovalenten Verknüpfung von Fibrin im Rahmen der Blutgerinnung durch den Faktor XIII zwischen Lysin und Glutamin geschlossen.

α-Peptidbindungen und ω-Peptidbindungen sind Isopeptidbindungen

Bei einer α-Aminosäure, die neben der α-Aminogruppe eine zweite Aminogruppe in ω-Position enthält, z. B. L-Lysin, und einer weiteren α-Aminosäure die über die α-Carboxygruppe mit der endständigen Aminogruppe der ersten Aminosäure verknüpft ist, entsteht eine ω-Peptidbindung. Ebenso gibt es α-Aminosäuren, die neben der α-Carboxygruppe eine zweite Carboxygruppe enthalten, z. B. L-Asparaginsäure und L-Glutaminsäure. Wenn in diesem Fall über die endständige zweite Carboxygruppe und die α-Aminogruppe einer weiteren α-Aminosäure eine Amidbindung gebildet wird, so entsteht ebenfalls eine ω-Peptidbindung. In der Natur kommen auch Mischformen vor, so enthält das Tripeptid Glutathion (γ-L-Glutamyl-L-cysteinglycin) je eine α-Peptidbindung und eine ω-Peptidbindung.

Auch ω-Peptidbindungen und α-Peptidbindungen zählen zu den Isopetidbindungen [3].

Einzelnachweise

3. Hae Joo Kang, Edward N. Baker: Intramolecular isopeptide bonds: protein crosslinks built for stress?, Trends in Biochemical Sciences, Volume 36, Issue 4, 2011, Pages 229-237, https://doi.org/10.1016/j.tibs.2010.09.007.