Ein Leucine-rich Repeat (engl. für „Leucin-reiche Wiederholung“, LRR-Motiv) ist ein Strukturmotiv in einem Protein, das mehrere Leucine enthält und eine α/β-Hufeisen-Faltung bildet. Proteine mit einem Leucine-rich Repeat werden als LRR-Proteine bezeichnet.

Eigenschaften

Das LRR-Motiv besteht aus einer Aminosäuresequenz von etwa 20–29 Aminosäuren. Es enthält im gefalteten Zustand Sekundärstrukturen der Art β-Strang-β-Schleife-α-Helix. Die nach außen gekehrten Bereiche (Teile der α-Helix und der β-Schleife) enthalten gehäuft hydrophile Aminosäuren, während die einander zugewandten Bereiche vermehrt Leucin enthalten und hydrophob sind. Mehrere LRR-Motive können sich zu einer als leucine-rich repeat domain bezeichneten solenoidförmigen Proteindomäne zusammenlagern.

Das LRR-Motiv ist an verschiedenen Protein-Protein-Interaktionen beteiligt, z. B. bei der Entwicklung von Nervenzellen und bei der Infektionsabwehr von Pflanzen. LRR-Motive sind oftmals beidseitig von Cystein-reichen Sequenzen umgeben. LRR-Proteine in Nervenzellen sind z. B. Densin-180, Erbin, NGL, SALM und LGI1.

LRR-Motive kommen in über 140 menschlichen Proteinen vor.

Einzelnachweise

  1. ↑ B. Kobe, J. Deisenhofer: The leucine-rich repeat: a versatile binding motif. In: Trends in Biochemical Sciences. Band 19, Nummer 10, Oktober 1994, S. 415–421, PMID 7817399.
  2. 1 2 J. Ko, E. Kim: Leucine-rich repeat proteins of synapses. In: Journal of neuroscience research. Band 85, Nummer 13, Oktober 2007, S. 2824–2832, doi:10.1002/jnr.21306, PMID 17471552.
  3. ↑ B. Kobe, A. V. Kajava: The leucine-rich repeat as a protein recognition motif. In: Current opinion in structural biology. Band 11, Nummer 6, Dezember 2001, S. 725–732, PMID 11751054.
  4. ↑ J. de Wit, W. Hong, L. Luo, A. Ghosh: Role of leucine-rich repeat proteins in the development and function of neural circuits. In: Annual review of cell and developmental biology. Band 27, 2011, S. 697–729, doi:10.1146/annurev-cellbio-092910-154111, PMID 21740233.
  5. ↑ V. Nicaise: Crop immunity against viruses: outcomes and future challenges. In: Frontiers in plant science. Band 5, 2014, S. 660, doi:10.3389/fpls.2014.00660, PMID 25484888, PMC 4240047 (freier Volltext).
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