Luis Moroder (* 6. Dezember 1940 in St. Ulrich in Gröden, Südtirol, Italien) ist ein italienischer Chemiker am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München und außerplanmäßiger Professor an der Technischen Universität München.

Leben und Karriere

Luis Moroder wuchs als Sohn ladinischer Eltern in den Dolomiten in Südtirol auf. Als Jugendlicher begleitete er seinen Vater Heinrich auf Exkursionen in die Bergwelt seiner Heimat. Dabei wurden unter anderem interessante Fossilienfunde gemacht, welche im Museum Gherdëina ausgestellt sind.

Luis Moroder studierte Chemie an der Universität Padua, an der er 1965 mit der Doktorarbeit "Zur Synthese des N-terminalen Eicosapeptids der Ribonuclease A" am Lehrstuhl von Ernesto Scoffone, Institut für Organische Chemie, promovierte. Während seines Postdoc-Aufenthalts an der Universität Pittsburgh bei Klaus H. Hofmann beschäftigte er sich mit der Synthese von Peptidderivaten des Adrenocorticotropin. Danach folgte die Habilitation in Naturstoff-Chemie an der Universität Padua. In 1975 wurde er Wissenschaftlicher Mitarbeiter am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in der Abteilung Peptidchemie von Erich Wünsch. Von 1991 bis 2008 war er Leiter der Forschungsgruppe Bioorganische Chemie am MPIB, seit 1994 zugleich apl. Professor an der Technischen Universität München. Seit 2008 ist er Chefredakteur der Fachzeitschrift Journal of Peptide Science der Europäischen Peptidgesellschaft.

Forschungsgebiete

Luis Moroder begann seine Forschungsarbeit in der Peptidchemie mit der Synthese des S-Peptids der Ribonuclease A und untersuchte zusammen mit entsprechenden Analoga die Komplexbildung des S-Peptids mit dem S-Protein zum aktiven Enzym. Dies führte zu einem der ersten Beweise des Schlüssel-Schloss-Prinzips in der Peptidhormon-Rezeptor Wechselwirkung. Als Postdoc in der Forschungsgruppe Klaus H. Hofmanns in Pittsburgh beschäftigte er sich mit der Synthese eines radioaktiven Derivats des Adrenocorticotropen Hormons und zusätzlicher Analoga. Diesen ersten Arbeiten an humanen Peptidhormonen folgten am Max-Planck-Institut in Martinsried Untersuchungen an gastrointestinalen Hormonen mit speziellem Augenmerk auf das Gastrin/Pankreozymin-System. Diese Arbeiten erlaubten es für den membrangebundenen Mechanismus der Hormonerkennung durch die Rezeptoren ausreichende Beweise zu sammeln. In parallelen Arbeiten entwickelte er neue synthetische Methoden in der Peptid- und Proteinchemie wie die Einführung des Di-tert-butyldicarbonats als generelles und viel verwendetes Reagens zum Schutz von Aminofunktionen, die Entwicklung von regioselektiven Disulfid-Paarungen und die Einführung der stabilen Disulfid/Diselenide Gerüste in Cystein-reichen Peptiden.

Später widmete Luis Moroder seine Forschungstätigkeit den Untersuchungen komplexer biologischer und medizinischer Fragestellungen mittels chemischer Methoden. So adressierte er grundlegende Fragestellungen zur Kinetik der Proteinfaltung und leistete wichtige Beiträge zum strukturbasierten Design und der Synthese von Inhibitoren wichtiger Enzyme bei verschiedenen Krankheiten wie auch bei Krebs. Luis Moroder unterstützte zusammen mit Robert Huber in den 1990er Jahren Nediljko Budisa bei der Etablierung des Engineering des genetischen Codes in Deutschland – ein Forschungsgebiet, das chemische Synthese mit biologischen Systemen in der Chemisch-Biologischen Synthese (Xenobiologie) verknüpft.

Auszeichnungen

  • 1995: Max-Bergmann-Medaille – Max Bergmann Kreis e.V.
  • 2004: Josef Rudinger Memorial Award – Europäische Peptidgesellschaft
  • 2011: Doctor honoris causa – Universität von Cergy-Pontoise, Paris
  • 2018: Akabori Memorial Award – Japanese Peptide Society
  • 2020: Ernesto Scoffone Award – Italian Peptide Society

Publikationen

Luis Moroder ist Autor und Coautor von über 550 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, darunter mehr als 380 experimentelle Originalpublikationen, und zwei Bücher:

  1. Goodman, M., Felix, A., Moroder, L., Toniolo, C., eds.: Houben-Weyl, Methods of Organic Chemistry, Synthesis of Peptides and Peptidomimetics E 22a-22e, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, (2003)
  2. Buchner, J., Moroder, L., eds.: Oxidative Folding of Peptides and Poteins RCS, Oxford, (2009)

Einzelnachweise

  1. ↑ Luis Moroder | Max Planck Institute of Biochemistry. Max Planck Institute, abgerufen am 20. August 2021.
  2. 1 2 3 Detailed CV - cv_moroder.pdf. Max Planck Institute, abgerufen am 20. August 2021.
  3. 1 2 L. Moroder, K. Hofmann: Studies on polypeptides. XLVI. Synthesis of a stably labeled, biologically active adrenocorticotropin fragment. In: J Med Chem. 13. Jahrgang, Nr. 5, 1970, S. 839–843, doi:10.1021/jm00299a010, PMID 4318767.
  4. ↑ L. Moroder, G. Borin, F. Marchiori, R. Rocchi, E. Scoffone: Peptides 1971, Proc. XIth Europ. Peptide Symposium. North Holland, Amsterdam 1973, Kinetic and physical chemical studies on partially synthetic ribonuclease S-analogs, S. 367–372.
  5. ↑ L. Moroder, R. Romano, W. Guba, D. F. Mierke, H. Kessler, C. Delporte, J. Winand, J. Christophe: New evidence for a membrane-bound pathway in hormone receptor binding. In: Biochemistry. 32. Jahrgang, Nr. 49, 1993, S. 13551–13559, doi:10.1021/bi00212a022, PMID 7504952.
  6. ↑ L. Moroder, A. Hallett, E. Wünsch, O. Keller, G. Wersin: Di-tert-Butyldicarbonat: ein vorteilhaftes Reagenz zur Einführung der tert-Butyloxycarbonyl-Schutzgruppe. In: Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 357. Jahrgang, Nr. 11, 1976, S. 1651–1653, doi:10.1515/bchm2.1976.357.2.1651, PMID 1002132.
  7. ↑ D. Besse, F. Siedler, T. Diercks, H. Kessler, L. Moroder: The redox potential of selenocystine in unconstrained cyclic peptides. In: Angew. Chem. Int. Ed. 36. Jahrgang, Nr. 8, 1997, S. 883–885, doi:10.1002/anie.199708831.
  8. ↑ L. Moroder, H.-J. Musiol, M. Götz, C. Renner: Synthesis of single- and multiple-stranded cystine-rich peptides. In: Biopolymers. 80. Jahrgang, Nr. 2–3, 2005, S. 85–97, doi:10.1002/bip.20174, PMID 15612050.
  9. ↑ J. Bredenbeck, J. Helbing, A. Sieg, T. Schrader, W. Zinth, J. Wachtveitl, C. Renner, R. Behrendt, L. Moroder, P. Hamm: Picosecond conformational transition and equilibration of a cyclic peptide. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100. Jahrgang, Nr. 11, 2003, S. 6452–6457, doi:10.1073/pnas.1036583100, PMID 12736378, PMC 164467 (freier Volltext), bibcode:2003PNAS..100.6452B.
  10. ↑ G. Loidl, M. Groll, H.-J. Musiol, R. Huber, L. Moroder: Bivalency as a principle for proteasome inhibition. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96. Jahrgang, Nr. 10, 1999, S. 5418–5422, doi:10.1073/pnas.96.10.5418, PMID 10318898, PMC 21874 (freier Volltext), bibcode:1999PNAS...96.5418L.
  11. ↑ N. Budisa, C. Minks, F. J. Medrano, J. Lutz, R. Huber, L. Moroder: Residue-specific bioincorporation of non-natural, biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers: structure and stability of the per-thiaproline mutant of annexin V. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95. Jahrgang, Nr. 2, 1998, S. 455–459, doi:10.1073/pnas.95.2.455, PMID 9435213, PMC 18441 (freier Volltext), bibcode:1998PNAS...95..455B.
  12. ↑ L. Moroder, N. Budisa: Synthetic biology of protein folding. In: ChemPhysChem. 11. Jahrgang, Nr. 6, 2010, S. 1181–1187, doi:10.1002/cphc.201000035, PMID 20391526.
  13. ↑ Max-Bergmann-Medaille – Max Bergmann Kreis e.V. Max Bergmann Kreis e.V., abgerufen am 20. August 2021.
  14. ↑ Josef Rudinger Memorial Award – European Peptide Society. European Peptide Society, 18. Mai 2016, abgerufen am 20. August 2021.
  15. ↑ Akabori Memorial Award | The Japanese Peptide Society. Japanese Peptide Society, abgerufen am 20. August 2021.
  16. ↑ Votazioni on line, Premio Scoffone per l'anno 2020: estensione voto al 20 Aprile 2020. Italian Peptide Society, abgerufen am 19. September 2021.
  17. ↑ Publications in Proceedings and Books | Max Planck Institute of Biochemistry. Max Planck Institute, abgerufen am 19. September 2021.
  18. ↑ Publications in Journals | Max Planck Institute of Biochemistry. Max Planck Institute, abgerufen am 19. September 2021.
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