Inositolphosphate

Inositolphosphate (synonym Phosphoinositole) sind eine Gruppe von phosphorylierten Inositolen. Sie sind als sekundäre Botenstoffe an der Signaltransduktion in Zellen beteiligt.

Eigenschaften

Zu den Phosphoinositolen gehören z. B. Inositolphosphat, Inositol-4,5-bisphosphat, Inositol-3,4-bisphosphat, Inositol-1,4,5-trisphosphat (IP₃), Inositol-tetrakisphosphat, Inositol-pentakisphosphat (IP₅) und Inositol-hexaphosphat (IP₆, synonym Phytinsäure). Das Inositol ist dabei ein- bis mehrfach mit Phosphatgruppen verestert. Phosphoinositole werden im Zuge der Signaltransduktion des Akt-Signalwegs an der Innenseite der Zellmembran durch enzymatische Hydrolyse aus Phosphatidylinositolen freigesetzt. Sie sind unter anderem an der Restrukturierung des Chromatins im Zuge der Transkription und an der Endozytose beteiligt. Weiterhin hemmen sie die Aktivität von Ca²⁺-Ionenkanälen der TRPC-Familie, euner Unterfamilie der TRP-Kanäle.

Durch Aktivierung bestimmter Rezeptoren, die sich in der Zellmembran befinden, kommt es zur Aktivierung des Enzyms Phospholipase C. Die Phospholipase C spaltet PIP₂ durch Hydrolyse in Diacylglycerine (DAG) und Inositol-1,4,5-trisphosphat (IP₃), während die Phospholipase A2 Lysophosphatidylinositol erzeugt. Alle drei Produkte dieser Spaltung können als sekundäre Botenstoffe zur Weiterleitung des Signals in der Zelle beitragen.

Phosphoinositid-3-Kinasen (PI3K) konvertieren PIP₂ in Phosphatidylinositol-3,4,5-triphosphat (PIP₃). Die umgekehrte Reaktion von PIP₃ zu PIP₂ erfolgt durch die Phosphatase PTEN.

Einzelnachweise

1 2 3 X. Shen, H. Xiao, R. Ranallo, W. H. Wu, C. Wu: Modulation of ATP-dependent chromatin-remodeling complexes by inositol polyphosphates. In: Science. Band 299, Nummer 5603, Januar 2003, S. 112–114, doi:10.1126/science.1078068, PMID 12434013.
↑ D. J. Steger, E. S. Haswell, A. L. Miller, S. R. Wente, E. K. O'Shea: Regulation of chromatin remodeling by inositol polyphosphates. In: Science. Band 299, Nummer 5603, Januar 2003, S. 114–116, doi:10.1126/science.1078062, PMID 12434012, PMC 1458531 (freier Volltext).
1 2 York Posor, Marielle Eichhorn-Gruenig: Spatiotemporal control of endocytosis by phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate. In: Nature. 499, 2013, S. 233–237, doi:10.1038/nature12360.
↑ A. P. Albert: Gating mechanisms of canonical transient receptor potential channel proteins: role of phosphoinositols and diacylglycerol. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 704, 2011, S. 391–411, doi:10.1007/978-94-007-0265-3_22, PMID 21290308.

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[Shen-1] 1 2 3 X. Shen, H. Xiao, R. Ranallo, W. H. Wu, C. Wu: Modulation of ATP-dependent chromatin-remodeling complexes by inositol polyphosphates. In: Science. Band 299, Nummer 5603, Januar 2003, S. 112–114, doi:10.1126/science.1078068, PMID 12434013.

[2] D. J. Steger, E. S. Haswell, A. L. Miller, S. R. Wente, E. K. O'Shea: Regulation of chromatin remodeling by inositol polyphosphates. In: Science. Band 299, Nummer 5603, Januar 2003, S. 114–116, doi:10.1126/science.1078062, PMID 12434012, PMC 1458531 (freier Volltext).

[Posor-3] 1 2 York Posor, Marielle Eichhorn-Gruenig: Spatiotemporal control of endocytosis by phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate. In: Nature. 499, 2013, S. 233–237, doi:10.1038/nature12360.

[4] A. P. Albert: Gating mechanisms of canonical transient receptor potential channel proteins: role of phosphoinositols and diacylglycerol. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 704, 2011, S. 391–411, doi:10.1007/978-94-007-0265-3_22, PMID 21290308.