Strukturformel | ||||||||||||||||
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Allgemeines | ||||||||||||||||
Name | O-Phospho-L-tyrosin | |||||||||||||||
Andere Namen |
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Summenformel | C9H12NO6P | |||||||||||||||
Kurzbeschreibung |
farbloses Pulver | |||||||||||||||
Externe Identifikatoren/Datenbanken | ||||||||||||||||
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Eigenschaften | ||||||||||||||||
Molare Masse | 261,17 g·mol−1 | |||||||||||||||
Aggregatzustand |
fest | |||||||||||||||
Sicherheitshinweise | ||||||||||||||||
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Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen. |
O-Phospho-L-tyrosin ist eine chemische Verbindung aus der Gruppe der nichtproteinogenen Aminosäuren.
Eigenschaften
Phosphotyrosin entsteht im Zuge einer posttranslationalen Modifikation durch Phosphorylierung von Tyrosinen in Proteinen. Dadurch kommen sie als nachträgliche Modifikation in Proteinen vor. Die Phosphorylierungsreaktion wird durch eine Tyrosinkinase katalysiert. Durch Tyrosinphosphatasen wird die Phosphorylierung durch Hydrolyse abgespalten. Daneben kann ein Abbau durch Ubiquitinierung erfolgen.
Proteine mit der Proteindomäne SH2 binden an Phosphotyrosin.
Einzelnachweise
- 1 2 3 Datenblatt O-Phospho-L-tyrosine, bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 19. Februar 2018 (PDF).
- ↑ J. A. Cooper, T. Kaneko, S. S. Li: Cell regulation by phosphotyrosine-targeted ubiquitin ligases. In: Molecular and cellular biology. Band 35, Nummer 11, Juni 2015, S. 1886–1897, doi:10.1128/MCB.00098-15, PMID 25776560, PMC 4420928 (freier Volltext).
- ↑ B. A. Liu, P. D. Nash: Evolution of SH2 domains and phosphotyrosine signalling networks. In: Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences. Band 367, Nummer 1602, September 2012, S. 2556–2573, doi:10.1098/rstb.2012.0107, PMID 22889907, PMC 3415846 (freier Volltext).
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