Triokinase (TK, auch Triosekinase oder Glycerinaldehydkinase genannt) ist ein Enzym, das die Phosphorylierung von Dihydroxyaceton sowie von Glycerinaldehyd katalysiert. Die Stoffwechselprodukte werden in der Glykolyse weiterverarbeitet.

Eigenschaften

Zur weiteren Umsetzung von D-Glycerinaldehyd gibt es drei mögliche Wege, wobei die Phosphorylierung von D-Glycerinaldehyd mithilfe der Triokinase aufgrund seines niedrigen K_m-Wertes (0,01 mM) der bevorzugte Weg ist. Ungefähr 90 % des gebildeten D-Glycerinaldehyds aus Fructose wird auf diesem Weg verstoffwechselt. Außerdem weist die Triokinase in der Leber von Säugetieren eine hohe Aktivität auf. Bei einer D-Glycerinaldehyd-Konzentration von 10 mM wird das für die Phosphorylierung gebrauchte ATP in einer Leberzelle aufgebraucht.

Reaktionen

+ ATP ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ + ADP + H⁺

1) Dihydroxyaceton wird mithilfe der Triosekinase unter ATP-Verbrauch zu Dihydroxyacetonphosphat phosphoryliert.

Literatur

• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 473.

Einzelnachweise

1. ↑ DocCheck Medical Services GmbH: Fructoseabbau. Abgerufen am 26. Juni 2022. 
2. ↑ Ernest Lindbergh: Hemolytic Anemia in Disorders of Red Cell Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-1-4684-2457-7, S. 13 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche). 
3. ↑ D. Burman, J.B. Holton: Inherited Disorders of Carbohydrate Metabolism: Monograph based upon Proceedings of the Sixteenth Symposium of The Society for the Study of Inborn Errors of Metabolism. Springer Science & Business Media, 2012, ISBN 978-94-009-9215-3 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche). 
4. ↑ Peter J. O’Brien, William Robert Bruce: Endogenous Toxins, 2 Volume Set: Targets for Disease Treatment and Prevention. John Wiley & Sons, 2009, ISBN 978-3-527-32363-0, S. 189 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).