α-Carboanhydrasen
Die α-Carboanhydrasen (Abkürzung α-CA) sind Enzyme, die die Hydratisierung von Kohlenstoffdioxid (CO2) zu Kohlensäure (H2CO3) und umgekehrt katalysieren. Sie kommen in Tieren, Pflanzen, Bakterien und Grünalgen vor. Kohlenstoffdioxid lässt sich im Körper leichter in Form von Hydrogencarbonat transportieren, daher ist eine reversible Umwandlung sinnvoll. Außerdem wird über die Reaktion der pH-Wert des Blutplasmas und der Magensäure geregelt. Bei Tieren sind elf paraloge Isoformen des Enzyms bekannt sowie vier weitere ohne Enzymaktivität.
| Α-Carboanhydrasen | ||
|---|---|---|
| Bändermodell der CA2, Zink im Zentrum, nach PDB 1MOO | ||
| Kofaktor | Zink | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | CA1, CA2, CA3, CA4, CA5A, CA5B, CA6, CA7, CA9, CA12, CA13, CA14 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 4.2.1.1, Lyase | |
| Reaktionsart | (De-)Hydratisierung | |
| Substrat | Kohlenstoffdioxid + Wasser | |
| Produkte | Hydrogencarbonat + Wasserstoffion | |
Die elf Isoformen werden nach Lokalisation unterteilt in:
- zytosolisch (CA-I, CA-II, CA-III, CA-VII, CA-XIII)
- mitochondriell (CA-VA, CA-VB)
- sezerniert (CA-VI)
- membran-assoziiert (CA-IV, CA-IX, CA-XII, CA-XIV)
Das Enzym wurde 1932 etwa gleichzeitig von William Christopher Stadie (1886–1959) und Helen O’Brien in den USA und Norman Urquhart Meldrum (1907–1933) und Francis John Worsley Roughton (1899–1972) in Großbritannien entdeckt.