α-Catenin
α-Catenin ist ein Strukturprotein in Zellkontakten. Es wurde immer vermutet, dass α-Catenin in Adhärenskontakten als Verbindungsstelle zwischen β-Catenin und den Aktinfilamenten des Zytoskeletts fungiert, obwohl ein solcher Proteinkomplex noch nie isoliert wurde. Tatsächlich hat man herausgefunden, dass α-Catenin niemals mit den Aktinfilamten und dem E-Cadherin-β-Catenin-Komplex gleichzeitig verbunden ist, sondern eine sehr viel dynamischere Verbindung mit beiden eingeht. Das hängt damit zusammen, dass α-Catenin sowohl als Mono- als auch als Dimer vorliegen kann, und α-Catenin-Monomer eher an den E-Cadherin-β-Catenin-Komplex und α-Catenin-Dimer eher an die Aktinfilamente bindet.
Catenin | ||
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nach PDB 1H6G | ||
Andere Namen |
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 906 Aminosäuren, 100071 Da | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 1495 | 12385 |
UniProt | P35221 | P26231 |
PubMed-Suche | 1495 | 12385 |
Darüber hinaus beeinflusst α-Catenin entscheidend die Struktur des Aktinfilaments. Das geschieht wahrscheinlich dadurch, indem es mit dem Arp 2/3-Komplex um Bindungen mit dem Aktinfilament konkurriert.