β-Galactosidase
β-Galactosidasen (auch β-Galaktosidasen) sind Enzyme, die endständige, glycosidisch gebundene β-D-Galactose von Biomolekülen (z. B. Gangliosiden, Glycoproteinen und Glycosaminoglycanen) hydrolytisch abspalten. Sie kommen in allen Lebewesen vor, wo sie unterschiedlichen Stellenwert im Stoffwechsel haben. Bakterielle β-Galactosidase wird im Labor verwendet. Außer der bakteriellen Lactase, die ebenfalls eine β-Galactosidase ist, gibt es auch eine menschliche Lactase, die nicht zu EC 3.2.1.23 gerechnet wird. Das menschliche Enzym wird vom GLB1-Gen in zwei Spleißvarianten codiert, die in allen Zellen sowohl in den Lysosomen als auch im Zytoplasma vorkommen. Mutationen im GLB1-Gen können zu verschiedenen Typen der Gangliosidose und zu Typ 4B der Mucopolysaccharidose führen.
β-Galactosidase | ||
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Beta-galactosidase tetramer, E.Coli nach PDB 3MV0 | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 649 Aminosäuren | |
Isoformen | 2 | |
Bezeichner | ||
Gen-Namen | GLB1 ; EBP; ELNR1; S-Gal | |
Externe IDs | ||
Arzneistoffangaben | ||
ATC-Code | A16AB04 | |
DrugBank | DB00103 | |
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.2.1.23, Glycosidase | |
Reaktionsart | Hydrolyse endständiger β-D-Galactose-Reste in β-D-Galactosiden | |
Substrat | β-D-Galactoside | |
Produkte | β-D-Galactose | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Galactosidase 3 | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen |