β-Galactosidase

β-Galactosidasen (auch β-Galaktosidasen) sind Enzyme, die endständige, glycosidisch gebundene β-D-Galactose von Biomolekülen (z. B. Gangliosiden, Glycoproteinen und Glycosaminoglycanen) hydrolytisch abspalten. Sie kommen in allen Lebewesen vor, wo sie unterschiedlichen Stellenwert im Stoffwechsel haben. Bakterielle β-Galactosidase wird im Labor verwendet. Außer der bakteriellen Lactase, die ebenfalls eine β-Galactosidase ist, gibt es auch eine menschliche Lactase, die nicht zu EC 3.2.1.23 gerechnet wird. Das menschliche Enzym wird vom GLB1-Gen in zwei Spleißvarianten codiert, die in allen Zellen sowohl in den Lysosomen als auch im Zytoplasma vorkommen. Mutationen im GLB1-Gen können zu verschiedenen Typen der Gangliosidose und zu Typ 4B der Mucopolysaccharidose führen.

β-Galactosidase
Beta-galactosidase tetramer, E.Coli nach PDB 3MV0
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 649 Aminosäuren
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Namen GLB1 ; EBP; ELNR1; S-Gal
Externe IDs
Arzneistoffangaben
ATC-Code A16AB04
DrugBank DB00103
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.2.1.23, Glycosidase
Reaktionsart Hydrolyse endständiger β-D-Galactose-Reste in β-D-Galactosiden
Substrat β-D-Galactoside
Produkte β-D-Galactose
Vorkommen
Homologie-Familie Galactosidase 3
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

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