Concanavalin A
Concanavalin A (kurz Con A) ist ein Protein aus der Jackbohne (Canavalia ensiformis) und gehört zur Gruppe der Lektine, da es Kohlenhydrate, insbesondere α-D-Glucose und ähnliche Zucker binden kann, ohne eine enzymatische Aktivität aufzuweisen.
| Concanavalin A (Canavalia ensiformis) | ||
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| Struktur des Concanavalin A | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 237 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Ca2+, Mn2+ | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
Das Concanavalin-Monomer besteht aus 237 Aminosäuren und enthält strukturbildendes Mangan und Calcium. Die Anwesenheit dieser Metallionen bewirkt, dass Con A in der Lage ist, Kohlenhydrate zu binden. Bei einem neutralen pH-Wert (um 7) lagert es sich zu einem Tetramer zusammen, im sauren pH-Bereich zerfällt es zu einem Dimer. Da es vor allem in den Samen der Schwertbohne vorkommt und sehr stabil ist, dient es dieser Pflanze wahrscheinlich als Speicherprotein.
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