Copeptin
Copeptin (auch C-terminales proAVP, CT-proAVP) ist ein aus 39 Aminosäuren bestehendes glykosyliertes Peptid, das zusammen mit Vasopressin (auch als AVP oder Antidiuretisches Hormon bezeichnet) und Neurophysin II als Prohormon im Hypothalamus synthetisiert wird (Präprovasopressin). Die schrittweise proteolytische Spaltung des Prohormons hat die Freisetzung der Peptide Vasopressin, Neurophysin II und Copeptin in äquimolaren Mengen zur Folge. Copeptin entsteht dabei durch Abspaltung des C-terminalen Teils des Prohormons.
| Copeptin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 39 Aminosäuren | |
| Präkursor | AVP-NPII | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | AVP | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Die physiologische Bedeutung von Copeptin ist noch nicht vollständig geklärt. Diskutiert wird eine Beteiligung während der Faltung und des Transports des reifenden Vasopressins vom Hypothalamus zur Neurohypophyse. Nach entsprechendem Reiz (osmotischer Reiz oder Stressreaktion) wird Copeptin zusammen mit Vasopressin und Neurophysin II aus der Neurohypophyse in den Blutkreislauf freigesetzt.
Copeptin-Werte sind insbesondere bei Patienten mit schweren Erkrankungen wie Sepsis, aber z. B. auch bei Herzinsuffizienz, erhöht.
Copeptin ist, anders als AVP, im Serum und EDTA-Plasma bei Raumtemperatur für 7 Tage stabil.