Fructose-1,6-bisphosphatase
Fructose-1,6-bisphosphatase (Abk.: FBPase) ist der Name des Enzyms, das Fructose-1,6-bisphosphat zu Fructose-6-phosphat abbaut. Es ist Bestandteil mehrerer Stoffwechselwege und in den meisten Organismen zu finden. Beim Menschen gibt es zwei Isoformen (Gene FBP1 und FBP2), die in der Leber und den Muskeln lokalisiert sind. Mutationen im FBP1-Gen können zum Mangel an FBPase führen.
| Fructose-1,6-bisphosphatase | ||
|---|---|---|
| Bändermodell des Tetramer nach PDB 1FTA | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1fta, 2fhy, 2fie, 2fix, 2jjk, 2vt5 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 337 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Zink | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | FBP1, FBP2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.1.3.11, Phosphatase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse einer Phosphorsäureester-Bindung | |
| Substrat | D-Fructose-1,6-bisphosphat + H2O | |
| Produkte | D-Fructose-6-phosphat + Phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | FBPase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
FBPase-1 ist hauptsächlich in Leber und Nieren lokalisiert, sowie im Ileum, in Leukozyten und im Gehirn. Obwohl sie im Urin relativ instabil ist, kann ihr Vorkommen dort als Marker für proximal tubuläre Nierenschäden verwendet werden.
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