Melanopsin
Melanopsin, auch OPN4 genannt, ist ein Protein der Opsin-Familie, das Retinal als Chromophor bindet und damit zu einem lichtempfindlichen Molekül wird, einem Photopigment. Es wurde zuerst 1998 im Krallenfrosch (Xenopus laevis) identifiziert. Bei diesem Tier kommt es in den Melanozyten der Haut, den Augen und im Gehirn vor. Bei Säugetieren wie Mäusen und dem Menschen wurde Melanopsin in speziellen Nervenzellen des Auges gefunden, wo es zur Registrierung der Umgebungshelligkeit dient.
| Melanopsin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 478 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranrezeptor | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | OPN4 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Opsin-4 | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
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