Phosphoglyceratkinase
Phosphoglyceratkinase (PGK) ist der Name für das Enzym, das dem Stoff 3-Phosphoglycerat eine Phosphat-Gruppe hinzufügt. Die umgekehrte Reaktion, das Entfernen von Phosphat von 1,3-Bisphosphoglycerat wird ebenso von PGK katalysiert und ist Teilschritt der Glykolyse, der Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel aller Lebewesen. Mutationen im PGK-Gen können beim Menschen zu PGK-Mangel führen und zu hämolytischer Anämie.
| Phosphoglyceratkinase | ||
|---|---|---|
| Cartoondarstellung der PGK, mit ATP und PG (in Stick-Darstellung) und Magnesium Ion in grün. PDB 3PGK | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 416 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PGK1 ; PGK2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.2.3, Kinase | |
| Reaktionsart | (De-)Phosphorylierung | |
| Substrat | ATP + 3-Phospho-D-glycerat | |
| Produkte | ADP + 1,3-Biphospho-D-glycerat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | PGK | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Mit den Säugetieren hat sich eine zweite Isoform der PGK entwickelt (PGK2), die ausschließlich in den Hoden lokalisiert ist. Sie ist sehr wahrscheinlich durch Kopie des mRNA-Transkripts des PGK1-Gens mittels reverser Transkriptase entstanden, ein so genanntes Retrogen. PGK2 wird nur während der Spermatogenese exprimiert, als Ersatz für PGK1, deren Gen auf dem X-Chromosom lokalisiert ist, und deren Produktion daher in dieser Phase ruht.
Die Bildung von PGK wird insbesondere von HIF-1 aktiviert. Eine weitere Funktion der PGK1 außerhalb der Glycolyse ist als Disulfid-Reduktase bei der Bildung von Blutgefäßen in Tumoren, wo sie durch CXCR4 aktiviert wird. PGK1 ist damit auch Teil der Signaltransduktion.