α-Catenin

Catenin
	nach PDB 1H6G
Andere Namen	CTNNA1; Cadherin-Associated Protein; Renal Carcinoma Antigen NY-REN-13;; Alpha E-Catenin;; Catenin Alpha-1;; CAP102;
	Vorhandene Strukturdaten: 1H6G, 4EHP, 4IGG
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	906 Aminosäuren, 100071 Da
Bezeichner
Externe IDs	GeneCards: CTNNA1; OMIM: 116805; UniProt P35221;
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
	Orthologe

α-Catenin ist ein Strukturprotein in Zellkontakten. Es wurde immer vermutet, dass α-Catenin in Adhärenskontakten als Verbindungsstelle zwischen β-Catenin und den Aktinfilamenten des Zytoskeletts fungiert, obwohl ein solcher Proteinkomplex noch nie isoliert wurde. Tatsächlich hat man herausgefunden, dass α-Catenin niemals mit den Aktinfilamten und dem E-Cadherin-β-Catenin-Komplex gleichzeitig verbunden ist, sondern eine sehr viel dynamischere Verbindung mit beiden eingeht. Das hängt damit zusammen, dass α-Catenin sowohl als Mono- als auch als Dimer vorliegen kann, und α-Catenin-Monomer eher an den E-Cadherin-β-Catenin-Komplex und α-Catenin-Dimer eher an die Aktinfilamente bindet.

Darüber hinaus beeinflusst α-Catenin entscheidend die Struktur des Aktinfilaments. Das geschieht wahrscheinlich dadurch, indem es mit dem Arp 2/3-Komplex um Bindungen mit dem Aktinfilament konkurriert.

↑ S. L. Maiden, J. Hardin: The secret life of -catenin: Moonlighting in morphogenesis. In: The Journal of Cell Biology. 195, 2011, S. 543, doi:10.1083/jcb.201103106, PMID 22084304, PMC 3257527 (freier Volltext).
↑ Sabine Pokutta, Frauke Drees, Soichiro Yamada, W. James Nelson, William I. Weis: Biochemical and structural analysis of α-catenin in cell–cell contacts. In: Biochemical Society Transactions. 36, 2008, S. 141, doi:10.1042/BST0360141, PMID 18363554, PMC 3369830 (freier Volltext).
↑ Geoffrey M. Cooper: Figure 11.14 – Attachment of actin filaments to adherens junctions. In: The Cell: A Molekular Approach. 2. Auflage. Sinauer Associates, 2000, ISBN 0-87893-219-4.
↑ Soichiro Yamada, Sabine Pokutta, Frauke Drees, William I. Weis und W. James Nelson: Deconstructing the Cadherin-Catenin-Actin Complex. In: Cell. 123. Jahrgang, Nr. 5, Dezember 2005, S. 889–901, doi:10.1016/j.cell.2005.09.020, PMID 16325582, PMC 3368712 (freier Volltext) – (englisch).
1 2 Frauke Drees, Sabine Pokutta, Soichiro Yamada, W. James Nelson und William I. Weis: α-Catenin Is a Molecular Switch that Binds E-Cadherin-β-Catenin and Regulates Actin-Filament Assembly. In: Cell. 123. Jahrgang, Nr. 5, Dezember 2005, S. 903–915, doi:10.1016/j.cell.2005.09.021, PMID 16325583, PMC 3369825 (freier Volltext) – (englisch).

[DOI10.1083/jcb.201103106-1] S. L. Maiden, J. Hardin: The secret life of -catenin: Moonlighting in morphogenesis. In: The Journal of Cell Biology. 195, 2011, S. 543, doi:10.1083/jcb.201103106, PMID 22084304, PMC 3257527 (freier Volltext).

[DOI10.1042/BST0360141-2] Sabine Pokutta, Frauke Drees, Soichiro Yamada, W. James Nelson, William I. Weis: Biochemical and structural analysis of α-catenin in cell–cell contacts. In: Biochemical Society Transactions. 36, 2008, S. 141, doi:10.1042/BST0360141, PMID 18363554, PMC 3369830 (freier Volltext).

[3] Geoffrey M. Cooper: Figure 11.14 – Attachment of actin filaments to adherens junctions. In: The Cell: A Molekular Approach. 2. Auflage. Sinauer Associates, 2000, ISBN 0-87893-219-4.

[4] Soichiro Yamada, Sabine Pokutta, Frauke Drees, William I. Weis und W. James Nelson: Deconstructing the Cadherin-Catenin-Actin Complex. In: Cell. 123. Jahrgang, Nr. 5, Dezember 2005, S. 889–901, doi:10.1016/j.cell.2005.09.020, PMID 16325582, PMC 3368712 (freier Volltext) – (englisch).

[Cell-5] 1 2 Frauke Drees, Sabine Pokutta, Soichiro Yamada, W. James Nelson und William I. Weis: α-Catenin Is a Molecular Switch that Binds E-Cadherin-β-Catenin and Regulates Actin-Filament Assembly. In: Cell. 123. Jahrgang, Nr. 5, Dezember 2005, S. 903–915, doi:10.1016/j.cell.2005.09.021, PMID 16325583, PMC 3369825 (freier Volltext) – (englisch).