β-Glucuronidase
| β-Glucuronidase | ||
|---|---|---|
| Bänder-/Oberflächenmodell des Dimers mit Nonaglykosid nach PDB 1BHG | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 629 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Isoformen | Long, Short | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GUSB | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.2.1.31, Glykosidase | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | β-D-Glucuronosid + H2O | |
| Produkte | D-Glucuronat + Alkohol | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Beta-Glucuronidase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Ausnahmen | Pflanzen | |
β-Glucuronidase (GUSB) ist der Name für Enzyme, die β-Glucuronide spalten, also Glykoside, die sich von Glucuronsäure ableiten. Dieser Reaktionsschritt ist unverzichtbar für Tiere und manche Bakterien beim Abbau der Substanzen Häm, Chondroitinsulfat und Keratansulfat. Das Enzym findet sich in den Lysosomen von Leber, Milz und Mandeln. Defekte im GUSB-Gen beim Menschen können Mucopolysaccharidose Typ 7 verursachen und spielen eine Rolle bei Hydrops fetalis.
- ↑ UniProt-Eintrag
- ↑ Eintrag zu β-Glucuronidase. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 29. Dezember 2014.