AMP-aktivierte Proteinkinase
| AMP-aktivierte Proteinkinase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 1150 = 550+269+331 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | α1+β1+γ1 | |
| Isoformen | α:2; β:2; γ:3 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | PRKAA1, PRKAA2, PRKAB1, PRKAB2, PRKAG1, PRKAG2, PRKAG3 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.11.1, Transferase | |
| Reaktionsart | Phosphorylierung | |
| Substrat | ATP und ein Protein (ACC, HSL, HMG-CoA-Synthase, FRAP1, RAF1, EEF2K, TSC2, FNIP1, FNIP2) | |
| Produkte | ADP und ein Phosphoprotein | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Die AMP-aktivierte Proteinkinase (AMPK) ist ein Enzym, das eine wichtige Rolle bei der Regulation von biosynthetischen Vorgängen in Zellen von Säugetieren spielt. Die drei Untereinheiten α,β,γ haben jeweils mehrere Isoformen, so dass es mehrere, zum Teil gewebespezifische Isoformen der AMPK gibt. Mutationen im PRKAG2-Gen sind für seltene erbliche Typen des Wolff-Parkinson-White-Syndroms und der hypertrophen Kardiomyopathie verantwortlich.
- ↑ D. Stapleton, K. I. Mitchelhill, G. Gao, J. Widmer, B. J. Michell: Mammalian AMP-activated protein kinase subfamily. In: Journal of Biological Chemistry. Band 271, Nr. 2, 12. Januar 1996, S. 611–614, PMID 8557660.