Adiponektin
| Adiponektin | ||
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| Hexamer des Maus-Adiponektin nach PDB 1c3H | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1c28; 1c3h | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 244 aa; 30 kDa | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homomultimer (3, 6, 12, 18) | |
| Isoformen | Collagen-like; C1q | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | ADIPOQ, ACDC, ACRP30, APM-1, APM1, GBP28, adiponectin | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 9370 | 11450 |
| Ensembl | ENSG00000181092 | ENSMUSG00000022878 |
| UniProt | Q15848 | Q6GTX4 |
| Refseq (mRNA) | NM_004797 | NM_009605 |
| Refseq (Protein) | NP_004788 | NP_033735 |
| Genlocus | Chr 3: 188.04 – 188.06 Mb | Chr 16: 23.06 – 23.07 Mb |
| PubMed-Suche | 9370 | 11450
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Adiponektin (auch als GBP-28, apM1, AdipoQ und Acrp30 bezeichnet) ist ein Peptidhormon, das in den Fettzellen beim Menschen und bei Tieren gebildet wird. Es reguliert zusammen mit anderen Adipokinen (Fettgewebshormone) wie Leptin, sowie dem Insulin und anderen Hormonen das Hungergefühl und die Nahrungsaufnahme. Es moduliert die Wirkung des Insulins an den Fettzellen.
- ↑ Carmen Gelsinger, Alexander Tschoner, Susanne Kaser und Christoph F. Ebenbichler: Adipokine update – neue Moleküle, neue Funktionen. Wiener Medizinische Wochenschrift, August 2010, Band 160, Ausgabe 15–16, Seiten 377–390, doi:10.1007/s10354-010-0781-6