Concanavalin A

Concanavalin A (Canavalia ensiformis)
	Struktur des Concanavalin A
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	237 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Ca2+, Mn2+
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P02866;

Concanavalin A (kurz Con A) ist ein Protein aus der Jackbohne (Canavalia ensiformis) und gehört zur Gruppe der Lektine, da es Kohlenhydrate, insbesondere α-D-Glucose und ähnliche Zucker binden kann, ohne eine enzymatische Aktivität aufzuweisen. Das Concanavalin-Monomer besteht aus 237 Aminosäuren und enthält strukturbildendes Mangan und Calcium. Die Anwesenheit dieser Metallionen bewirkt, dass Con A in der Lage ist, Kohlenhydrate zu binden. Bei einem neutralen pH-Wert (um 7) lagert es sich zu einem Tetramer zusammen, im sauren pH-Bereich zerfällt es zu einem Dimer. Da es vor allem in den Samen der Schwertbohne vorkommt und sehr stabil ist, dient es dieser Pflanze wahrscheinlich als Speicherprotein.

↑ Gail M. Bradbrook, Thomas Gleichmann, Stephen J. Harrop, Jarjis Habash, James Raftery, John R. Helliwell: X-Ray and molecular dynamics studies of concanavalin-A glucoside and mannoside complexes relating structure to thermodynamics of binding. In: Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. Band 94, Nr. 11, 1. Januar 1998, ISSN 1364-5455, S. 1603–1611, doi:10.1039/A800429C.

[1] Gail M. Bradbrook, Thomas Gleichmann, Stephen J. Harrop, Jarjis Habash, James Raftery, John R. Helliwell: X-Ray and molecular dynamics studies of concanavalin-A glucoside and mannoside complexes relating structure to thermodynamics of binding. In: Journal of the Chemical Society, Faraday Transactions. Band 94, Nr. 11, 1. Januar 1998, ISSN 1364-5455, S. 1603–1611, doi:10.1039/A800429C.