Creatin-Kinase
| Creatin-Kinase | ||
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| Modell der Gehirntyp-Kreatinkinase (CK-BB-Isozym) des Haushuhns (Gallus gallus domesticus), aus PDB 1qh4. Die Röntgenstruktur der Hühner-BB-CK ist die bis dato mit höchster Auflösung (1,41 Å) bestimmte molekulare Struktur eines Mitgliedes der Familie der sogenannten Phosphagenkinasen. Das Dimer erinnert an die Form einer Banane. | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1QH4 1CRK 1G0W 1VRP 1U6R 2CRK 2GL6 3B6R 3DRB | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 380 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer, Heterodimer | |
| Isoformen | BB, MB, MM | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | CKB, Creatin-Kinase, CKM | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.3.2, Kinase | |
| Reaktionsart | Phosphorylierung | |
| Substrat | Kreatin | |
| Produkte | Phosphokreatin | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Guanidokinase | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die Creatin-Kinase (auch als CK, CPK, Creatin-Phosphokinase oder als Kreatinkinase bezeichnet; engl. Creatine kinase) ist ein Enzym, das eine N-Phosphoryl-Gruppe von Phospho-Kreatin auf Adenosindiphosphat (ADP) überträgt (Phosphorylierung ist kennzeichnend für Kinasen). Mit dieser enzymatischen Reaktion wird Adenosintriphosphat (ATP) – die universelle Energiequelle in allen Zellen – regeneriert. Das Enzym kommt vor allem in allen Muskelzellen und im Gehirn, aber auch in den Hoden, Nieren, Retina und Spermien etc. vor. Es werden vier Isoenzyme unterschieden:
- CK-MM (Skelettmuskeltyp),
- CK-MB (Myokardtyp),
- CK-BB (Gehirntyp) und
- CK-MiMi oder mt-CK (Mitochondrientyp).
Manchmal wird das Enzym fälschlich als Kreatinin-Kinase bezeichnet. Kreatinin ist allerdings nur das im Urin enthaltene Abbauprodukt des Kreatins.
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- ↑ U. Schlattner, M. Tokarska-Schlattner, T. Wallimann: Mitochondrial creatine kinase in human health and disease. In: Biochim. Biophys. Acta. 1762. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2006, S. 164–180, doi:10.1016/j.bbadis.2005.09.004, PMID 16236486 (englisch).
- ↑ T. Wallimann u. a.: The Phosphocreatine Circuit: Molecular and Cellular Physiology of Creatine Kinases, Sensitivity to Free Radicals, and Enhancement by Creatine Supplementation. In: Valdur Saks (Hrsg.): Molecular System Bioenegetics. Wiley 2007, ISBN 978-3-527-31787-5.