Cytochrom c6
| Cytochrom c6 (Chlamydomonas reinhardtii) | ||
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| Bändermodell (Häm als Stäbchen), nach PDB 1cyj (C. reinhardtii) | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1A2S, 1C6O, 1C6R, 1C6S, 1CED, 1CTJ, 1CYI, 1CYJ, 1F1F, 1GDV, 1KIB, 1LS9, 2DGE, 2V08, 3DMI, 3DR0 | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 85–90 Aminosäuren, ca. 10 kDa | |
| Kofaktor | Häm | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Cytochrom c6 (auch Cytochrom c552, Cytochrom c553) ist ein monomeres, lösliches Häm-Protein, das in vielen Cyanobakterien und einigen Algen am photosynthetischen Elektronentransport beteiligt ist. Es hat hier die Funktion des löslichen Elektronenträgers zwischen Cytochrom-bc1-Komplex bzw. Cytochrom-b6f-Komplex und Photosystem I. Einige Cyanobakterien produzieren ausschließlich Cytochrom c6, höhere Pflanzen haben diese Fähigkeit verloren und synthetisieren stattdessen das kupferhaltige Plastocyanin. Eine in höheren Pflanzen wie Acker-Schmalwand (Arabidopsis thaliana) gefundene Variante des Cytochrom c6 hat wahrscheinlich nur eine Signalfunktion. Einige Cyanobakterien und eukaryotischen Algen synthetisieren beide Proteine. Wie Plastocyanin kann das Protein nur ein Elektron aufnehmen und wieder abgeben. Es ist ein Klasse-I-Cytochrom c, das von dem Gen petJ kodiert wird und etwa 10 kDa schwer ist.
- ↑ C. A. Kerfeld, H. P. Anwar, R. Interrante, S. Merchant, T. O. Yeates: The structure of chloroplast cytochrome c6 at 1.9 A resolution: evidence for functional oligomerization. In: Journal of Molecular Biology. Band 250, Nr. 5, 28. Juli 1995, S. 627–647, doi:10.1006/jmbi.1995.0404, PMID 7623381.