Hsp60
| Hitzeschockprotein 60 kDa | ||
|---|---|---|
| GroEL-GroES-Chaperoninkomplex | ||
| Andere Namen |
Chaperonin, GroEL | |
| Masse/Länge Primärstruktur | 60 kDa | |
| Kofaktor | ATP | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | HSPD1 | |
| Externe IDs | ||
Die Klasse der 60-kDa-Hitzeschockproteine, auch Chaperonine genannt, sind eine der wichtigsten Komponenten des Chaperonsystems in den Zellen von Bakterien und Eukaryoten. Chaperonine helfen neusynthetisierten Proteinen bei der Faltung ihrer physiologischen Sekundärstruktur. In Eukaryoten sind Hsp60-Proteine ausschließlich in den Mitochondrien lokalisiert. Wirbeltiere wie der Mensch haben nur das HSPD1-Gen, das für ein Hsp60 kodiert. Mutationen in diesem Gen sind für erbliche Formen der spastischen Spinalparalyse und der Leukodystrophie verantwortlich.