Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation

Matrix-unterstützte Laser-Desorption/Ionisation (englisch Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization, MALDI) ist ein Verfahren zur Ionisation von Molekülen. Das MALDI-Verfahren wurde durch Franz Hillenkamp und Michael Karas in den 1980er-Jahren entwickelt. Es erwies sich seit seiner Entwicklung als besonders effektiv für die Massenspektrometrie von großen Molekülen und Polymeren sowie Biopolymeren (z. B. Proteine). Dieses Verfahren wird aber auch für die Detektion von Lipiden und Pigmenten genutzt. Der Laser wirkt nicht direkt auf die großen Moleküle (die bei direkter Einwirkung zerbrechen würden), sondern über eine Matrix, in die sie eingebettet sind.

Hauptanwendungsbereich für MALDI-MS ist zumeist der Bereich der medizinischen Forschung. Zusätzlich findet die Technik Anwendung für biologische Fragestellungen, wie die Untersuchung von Polymerisationsreaktionen in komplexen Gemischen ohne Probenaufbereitung in schneller, zeitlicher Abfolge. In den vergangenen Jahren zudem auch in den Umweltwissenschaften. Letzteres besonders durch die Möglichkeit, hochauflösende Daten über das Paläoklima zu erhalten.

Meist wird der Begriff MALDI auch als Kurzform für die MALDI-Massenspektrometrie (MALDI-MS; MALDI-TOF-MS) benutzt. Durch die hohe Massengenauigkeit und die Anwendbarkeit auf eine riesige Menge unterschiedlicher Moleküle ist die MALDI-MS in vielen Bereichen einsetzbar. Durch die eingesetzte Technik ist es zudem möglich MALDI-MS als bildgebende Methode für Gewebeschnitte einzusetzen. Hierbei lassen sich unterschiedliche Biomarker in Gewebeschnitten unterscheiden.

Das Verfahren wurde von Franz Hillenkamp und Michael Karas 1985 entwickelt. Für ein ähnliches Verfahren (Soft Laser Desorption, SLD), um die gleiche Zeit entwickelt aber erst 1987 bekanntgegeben, erhielt Koichi Tanaka 2002 den Nobelpreis. Ausschlaggebend dabei war, dass Tanaka es erstmals auf Proteine anwandte.

  1. Michael. Karas, Franz. Hillenkamp: Laser desorption ionization of proteins with molecular masses exceeding 10,000 daltons. In: Analytical Chemistry. Band 60, Nr. 20, 15. Oktober 1988, ISSN 0003-2700, S. 2299–2301, doi:10.1021/ac00171a028.
  2. Pierre Chaurand, Markus Stoeckli, Richard M. Caprioli: Direct Profiling of Proteins in Biological Tissue Sections by MALDI Mass Spectrometry. In: Analytical Chemistry. Band 71, Nr. 23, Dezember 1999, ISSN 0003-2700, S. 5263–5270, doi:10.1021/ac990781q.
  3. Markus Stoeckli, Pierre Chaurand, Dennis E. Hallahan, Richard M. Caprioli: Nature Medicine. Band 7, Nr. 4, S. 493–496, doi:10.1038/86573.
  4. Astrid Vieler, Christian Wilhelm, Reimund Goss, Rosmarie Süß, Jürgen Schiller: The lipid composition of the unicellular green alga Chlamydomonas reinhardtii and the diatom Cyclotella meneghiniana investigated by MALDI-TOF MS and TLC. In: Chemistry and Physics of Lipids. Band 150, Nr. 2, Dezember 2007, S. 143–155, doi:10.1016/j.chemphyslip.2007.06.224.
  5. Ch. Krösche, M.G. Peter: Detection of Melanochromes by MALDI-TOF Mass Spectrometry. In: Tetrahedron. Band 52, Nr. 11, 1996, S. 3947–3952.
  6. Lars Wörmer, Marcus Elvert, Jens Fuchser, Julius Sebastian Lipp, Pier Luigi Buttigieg: Ultra-high-resolution paleoenvironmental records via direct laser-based analysis of lipid biomarkers in sediment core samples. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 111, Nr. 44, 4. November 2014, S. 15669–15674, doi:10.1073/pnas.1405237111, PMID 25331871, PMC 4226096 (freier Volltext).