Meerrettichperoxidase
| Meerrettichperoxidase CA1 (Armoracia rusticana) | ||
|---|---|---|
| nach PDB 1W4W | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 308 Aminosäuren, 44.174 Dalton | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | 2 Calcium, Häm B | |
| Präkursor | (323 aas) | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.11.1.7, Peroxidase | |
| Substrat | Donor + H2O2 | |
| Produkte | oxidierter Donor + H2O | |
Die Meerrettichperoxidase – meist als HRP, von engl. horseradish peroxidase, abgekürzt – ist eine Peroxidase aus dem Meerrettich, die als eines der drei häufigst verwendeten Reporterenzyme in der Biochemie eingesetzt wird.
- ↑ Carlsson GH, Nicholls P, Svistunenko D, Berglund GI, Hajdu J: Complexes of horseradish peroxidase with formate, acetate, and carbon monoxide. In: Biochemistry. 44. Jahrgang, Nr. 2, Januar 2005, S. 635–42, doi:10.1021/bi0483211, PMID 15641789 (englisch).
- ↑ Gajhede M, Schuller DJ, Henriksen A, Smith AT, Poulos TL: Crystal structure of horseradish peroxidase C at 2.15 A resolution. In: Nature Structural Biology. 4. Jahrgang, Nr. 12, Dezember 1997, S. 1032–8, doi:10.1038/nsb1297-1032, PMID 9406554 (englisch).