Melanopsin
| Melanopsin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 478 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | multipass Membranrezeptor | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | OPN4 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Opsin-4 | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
Melanopsin, auch OPN4 genannt, ist ein Protein der Opsin-Familie, das Retinal als Chromophor bindet und damit zu einem lichtempfindlichen Molekül wird, einem Photopigment. Es wurde zuerst 1998 im Krallenfrosch (Xenopus laevis) identifiziert. Bei diesem Tier kommt es in den Melanozyten der Haut, den Augen und im Gehirn vor. Bei Säugetieren wie Mäusen und dem Menschen wurde Melanopsin in speziellen Nervenzellen des Auges gefunden, wo es zur Registrierung der Umgebungshelligkeit dient.
- ↑ UniProt Q9UHM6
- ↑ Provencio I, Jiang G, De Grip WJ, Hayes WP, Rollag MD: Melanopsin: An opsin in melanophores, brain, and eye. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95. Jahrgang, Nr. 1, Januar 1998, S. 340–5, doi:10.1073/pnas.95.1.340, PMID 9419377, PMC 18217 (freier Volltext) – (englisch).