Neuraminidase

Neuraminidase
	[[Datei:\|250x200px\|Neuraminidase]]
	Kalottenmodell der Neuraminidase des Influenzavirus A/Tokyo/3/67 nach PDB 1NN2. Es fehlen die ersten 82 Aminosäuren, die den Stiel des Proteins ausmachen.
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Sekundär- bis Quartärstruktur	Tetramer
Bezeichner
Gen-Namen	NEU1, NEU2, NEU3
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.18, Glykosidase
Reaktionsart	hydrolytische Spaltung
Substrat	endständige Sialinsäurereste in Oligosacchariden, Glycoproteinen, Glycolipiden, Colominsäure und synthetische Substrate

Neuraminidasen (Sialidasen) sind eine Familie von Enzymen, die Sialinsäuren von Amino-Glycoproteinen abspalten und diese damit verdaubar machen. Solche Enzyme sind häufig in Viren, Bakterien, anderen Einzellern und Parasiten und Pilzen zu finden, kommen aber auch in den Lysosomen und den Zellmembranen von Tier und Mensch vor. Hier sind sie unverzichtbar beim Abbau der entsprechenden Aminoglycoproteine und Membran-Ganglioside. Eine Mangelkrankheit führt zu erhöhtem Gehalt dieser Substanzen in Blut und Urin (Sialidose).

↑ Sialidose. In: www.pschyrembel.de. Abgerufen am 3. Juni 2022: „In 2 Formen (Typ I und II) auftretende, autosomal-rezessiv erbliche Speicherkrankheit mit lysosomaler Anhäufung neuraminsäurehaltiger Oligosaccharide infolge defekter Neuraminidase.“
↑ Abraham Rosenberg: Biology of the Sialic Acids. Springer, 1995. S. 261ff ISBN 0-306-44974-9

[1] Sialidose. In: www.pschyrembel.de. Abgerufen am 3. Juni 2022: „In 2 Formen (Typ I und II) auftretende, autosomal-rezessiv erbliche Speicherkrankheit mit lysosomaler Anhäufung neuraminsäurehaltiger Oligosaccharide infolge defekter Neuraminidase.“

[ros-2] Abraham Rosenberg: Biology of the Sialic Acids. Springer, 1995. S. 261ff ISBN 0-306-44974-9