Phosphoglucomutase
| Phosphoglucomutase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 561 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Monomer | |
| Kofaktor | Magnesium | |
| Isoformen | 2 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | PGM1, PGM2, PGM3 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 5.4.2.2, Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | α-D-Glucose-1-phosphat | |
| Produkte | α-D-Glucose-6-phosphat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Phosphoglucomutasen (PGM) sind Enzyme, die die Verschiebung des Phosphatrests in Glucosephosphat von 1- auf 6-Position und umgekehrt katalysieren. Es sind zwei Klassen bekannt: Wenn das Enzym spezifisch für das α-Anomer der Glucosephosphate ist (vgl. unten Reaktionen), nennt man sie α-Phosphoglucomutasen (αPGM). Dagegen akzeptieren β-Phosphoglucomutasen nur β-Anomere (βPGM, EC 5.4.2.6).
- ↑ Dai, J. et al. (2006): Conformational cycling in beta-phosphoglucomutase catalysis: reorientation of the beta-D-glucose 1,6-(Bis)phosphate intermediate. In: Biochemistry 45(25); 7818–7824; PMID 16784233; doi:10.1021/bi060136v