Phosphoglyceratmutase
| Phosphoglyceratmutase | ||
|---|---|---|
| Phosphoglyceratmutase 1 (B type) dimer (Mensch) nach PDB 1YFK | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 253/252/254/270 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PGAM1, PGAM2, PGAM4, PGAM5 | |
| Enzymklassifikationen | ||
| EC, Kategorie | 5.4.2.11, Isomerase | |
| Reaktionsart | Umlagerung | |
| Substrat | 2-Phosphoglycerat | |
| Produkte | 3-Phosphoglycerat
5.4.2.12 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Phosphoglyceratmutasen (PGM oder PGAM) sind Enzyme, die die Umlagerung der Phosphatgruppe in Phosphoglycerat von 2- auf 3-Position und umgekehrt katalysieren. Diese Reaktion ist ein Teilschritt in der Glycolyse, der Verwertung von Kohlenhydraten im Stoffwechsel aller Lebewesen, die in jeder Zelle stattfindet. Es wird zwischen Cofaktor-abhängigen (dPGM, EC 5.4.2.11) und Cofaktor-unabhängigen (iPGM, EC 5.4.2.12) Enzymen unterschieden. Erstere benötigen 2,3-Diphosphoglycerat als Kofaktor und finden sich in allen Wirbeltieren, einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien. Zweitere sind in allen Pflanzen und Algen sowie einigen Wirbellosen, Pilzen und Bakterien verbreitet. Mit den Säugetieren haben sich durch Kopie zusätzliche Allele des PGAM1-Gens gebildet, die PGAM2, PGAM4 und PGAM5 genannt werden. PGAM2 wird nur in den Muskeln produziert. Mutationen am PGAM2-Gen führen zu einer Form der Muskeldystrophie.
- ↑ Mark J Jedrzejas: Structure, function, and evolution of phosphoglycerate mutases: comparison with fructose-2,6-bisphosphatase, acid phosphatase, and alkaline phosphatase. In: Progress in Biophysics and Molecular Biology. Band 73, Nr. 2–4, Februar 2000, S. 263–287, doi:10.1016/S0079-6107(00)00007-9 (elsevier.com [abgerufen am 3. April 2023]).