Prolyl-4-Hydroxylase
| Prolyl-4-Hydroxylase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 534 / 535 / 544 Aminosäuren (Homo sapiens) | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Tetramer aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten | |
| Kofaktor | Vitamin C | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.11.2, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Hydroxylierung | |
| Substrat | Peptidyl-Prolin + α-Ketoglutarat + O2 | |
| Produkte | Peptidyl-Hydroxyprolin + Bernsteinsäureanhydrid + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten (Eucaryota) | |
Die Prolyl-4-Hydroxylase (4-PH) (auch: Procollagenprolin-Dioxygenase, EC 1.14.11.2) ist ein Enzymkomplex in Eukaryoten (Eucaryota), der in Gewebetieren oder Wirbeltieren die Hydroxylierung von Prolylresten in Proteinen katalysiert. Dabei handelt es sich um eine posttranslationale Modifikation. Sie ist essentiell für die Biosynthese des Kollagens.
- ↑ Nachweise in: Arabidopsis thaliana, Caenorhabditis elegans, Drosophila melanogaster, Homo sapiens, Paramecium bursaria, durch
J. Myllyharju: Prolyl 4-hydroxylases, the key enzymes of collagen biosynthesis. In: Matrix Biol. 22. Jahrgang, 2003, S. 15–24. Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben. - ↑ L Kukkola, R Hieta, KI Kivirikko, J Myllyharju: Identification and characterization of a third human, rat, and mouse collagen prolyl 4-hydroxylase isoenzyme. In: J. Biol. Chem. 278. Jahrgang, Nr. 48, November 2003, S. 47685–93, doi:10.1074/jbc.M306806200, PMID 14500733. Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.