| Ribonukleotiddiphosphat-Reduktase, große Untereinheit |
| [[Datei:|250x200px|Ribonukleotiddiphosphat-Reduktase, große Untereinheit]] |
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Vorhandene Strukturdaten: 2WGH, 3HNC, 3HND, 3HNE, 3HNF |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins |
| Masse/Länge Primärstruktur |
792 Aminosäuren |
| Sekundär- bis Quartärstruktur |
Heterodimer |
| Bezeichner
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| Gen-Namen
| RRM1, R1, RIR1, RR1
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| Externe IDs
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| Enzymklassifikation
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| EC, Kategorie
| 1.17.4.1, Oxidoreduktase
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| Reaktionsart
| Reduktion einer Hydroxygruppe
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| Substrat
| Ribonukleotid-Diphosphat + Thioredoxin
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| Produkte
| Deoxyribonukleotid-Diphosphat + Thioredoxindisulfid + H2O |
| Vorkommen
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| Homologie-Familie
| Hovergen
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| Übergeordnetes Taxon
| Lebewesen
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| Ausnahmen
| Archaea |
| Orthologe
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| Mensch
| Hausmaus
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| Entrez
| 6240
| 20133
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| Ensembl
| ENSG00000167325
| ENSMUSG00000030978
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| UniProt
| P23921
| P07742
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| Refseq (mRNA)
| NM_001033
| NM_009103
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| Refseq (Protein)
| NP_001024
| NP_033129
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| Genlocus
| Chr 11: 4.09 – 4.14 Mb
| Chr 7: 102.44 – 102.47 Mb
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| PubMed-Suche
| 6240
| 20133
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| Ribonukleotiddiphosphat-Reduktase, kleine Untereinheit |
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| Bändermodell des Dimer der R2-Untereinheit der Class I-RNR von Escherichia coli, nach PDB 1AV8 |
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Vorhandene Strukturdaten: 2UW2, 3OLJ, 3VPM, 3VPN, 3VPO |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins |
| Masse/Länge Primärstruktur |
389 Aminosäuren |
| Sekundär- bis Quartärstruktur |
Heterodimer |
| Kofaktor |
2 Fe2+ |
| Bezeichner
|
| Gen-Namen
| RRM2, R1, RIR1, RR1
|
| Externe IDs
|
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| Enzymklassifikation
|
| EC, Kategorie
| 1.17.4.1, Oxidoreduktase
|
| Reaktionsart
| Reduktion einer Hydroxygruppe
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| Substrat
| Ribonukleotid-Diphosphat + Thioredoxin
|
| Produkte
| Deoxyribonukleotid-Diphosphat + Thioredoxindisulfid + H2O |
| Vorkommen
|
| Homologie-Familie
| RNR subunit M2
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| Übergeordnetes Taxon
| Euteleostomi
|
| Orthologe
|
|
| Mensch
| Hausmaus
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| Entrez
| 6241
| 20135
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| Ensembl
| ENSG00000171848
| ENSMUSG00000020649
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| UniProt
| P31350
| P11157
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| Refseq (mRNA)
| NM_001034
| NM_009104
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| Refseq (Protein)
| NP_001025
| NP_033130
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| Genlocus
| Chr 2: 10.12 – 10.13 Mb
| Chr 12: 24.71 – 24.71 Mb
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| PubMed-Suche
| 6241
| 20135
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Die Ribonukleotidreduktase (oft auch als RNR abgekürzt) ist ein Enzym, welches das letzte Glied in der Kette der Synthese der DNA-Bausteine (Desoxynukleotide) bildet. Es reduziert, d. h. entfernt die Hydroxygruppe am Kohlenstoffatom C-2' des Ribose-Teils der Nukleotide.
Substrate des Enzyms sind Ribonukleotid-phosphate, z. B. Adenosindiphosphat und Cytidindiphosphat, in Verbindung mit dem Kofaktor Thioredoxin.
- ↑ Homologe bei OMA