Titin

Titin
Struktur nach PDB 1bpv

Vorhandene Strukturdaten: 1bpv, 1g1c, 1h8b, 1nct, 1ncu, 1tit, 1tiu, 1tki, 1tnm, 1tnn, 1waa, 1ya5, 2a38, 2bk8, 2f8v, 2ill, 2nzi, 3lpw, 3puc, 3q5o, 3qp3, 3knb

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 34.350 Aminosäuren
Isoformen 8
Bezeichner
Gen-Name TTN
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.7.11.1, Transferasen
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Euteleostomi
Orthologe
Mensch Maus
Entrez 7273 22138
Ensembl ENSG00000155657 ENSMUSG00000051747
UniProt Q8WZ42
Refseq (mRNA) NM_003319 NM_011652
Refseq (Protein) NP_003310 NP_035782
Genlocus Chr 2: 178.52 – 178.81 Mb Chr 2: 76.51 – 76.64 Mb
PubMed-Suche 7273 22138

Titin (auch Connectin) ist ein etwa 3,6 Megadalton schweres, elastisches Strukturprotein, welches sich zu Filamenten (Proteinfäden) zusammensetzt.

„Titin ist ein sehr großes, flexibles, myofibrilläres Protein, das Myosin mit den Z-Streifen verbindet. Seine Dehnung gilt als Beitrag zur Elastizität.“ „Das Protein, das in der Muskulatur die Funktion einer Feder ausübt, um den gedehnten Muskel in seine Ausgangslage zurückzuziehen. Titin stellt das größte bisher bekannte Protein dar.“

  1. Joseph Loscalzo, Peter Libby, Calum A. MacRae: Biologische Grundlagen des kardiovaskulären Systems. In: Tinsley Randolph Harrison: Harrisons Innere Medizin. 20. Auflage. Georg Thieme Verlag, Berlin 2020, ISBN 978-3-13-243524-7, Band 2, S. 2060 f.
  2. Die Zeit: Das Lexikon in 20 Bänden. Zeitverlag, 14. Band, Hamburg 2005, ISBN 3-411-17574-5, S. 569.
  3. Joseph Loscalzo: Approach to the Patient with Possible Cardiovascular Disease. In: Tisley Randolph Harrisson: Harrison's Principles of Internal Medicine. 21. Auflage, McGraw-Hill, New York / Chicago / San Francisco / Athen / London / Madrid / Mexiko City / Neu Delhi / Mailand / Singapur / Sydney / Toronto 2022, Band 2, ISBN 978-1-264-26848-1, S. 1797–1799.