| 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase | ||
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| Homodimer von HPPD. Katalytische Domäne rot, orange Kugeln: Fe2+, oligomere Domäne blau | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1SP9 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 445 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer in Bakterien, Homodimer in Pflanzen | |
| Kofaktor | Ascorbat, Fe2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | HPD | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.13.11.27, Dioxygenase | |
| Reaktionsart | Oxidation | |
| Substrat | 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure + O2 | |
| Produkte | Homogentisinsäure + CO2 | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die 4-Hydroxyphenylpyruvat-Dioxygenase (HPPD) ist eine Nicht-Häm-Fe(II)-Oxygenase, die den zweiten Schritt im Tyrosinstoffwechsel, die Umwandlung von 4-Hydroxyphenylbrenztraubensäure in Homogentisinsäure und Kohlendioxid katalysiert. Sie lässt sich in nahezu jeder aeroben Form des Lebens finden.
Biologische Funktion
Die durch die HPPD katalysierte Reaktion ist ein Zwischenschritt des Tyrosinabbaus zu Acetessigsäure und Fumarsäure.
Pflanzen benötigen HPPD um Plastochinon und Tocopherol zu produzieren.
Einzelnachweise
- ↑ M. Gunsior, J. Ravel, G. L. Challis, C. A. Townsend: Engineering p-hydroxyphenylpyruvate dioxygenase to a p-hydroxymandelate synthase and evidence for the proposed benzene oxide intermediate in homogentisate formation. In: Biochemistry. Band 43, Nummer 3, Januar 2004, S. 663–674, ISSN 0006-2960. doi:10.1021/bi035762w. PMID 14730970.
- ↑ W. E. KNOX, M. LeMAY-KNOX: The oxidation in liver of l-tyrosine to acetoacetate through p-hydroxyphenylpyruvate and homogentisic acid. In: The Biochemical journal. Band 49, Nummer 5, Oktober 1951, S. 686–693, ISSN 0264-6021. PMID 14886367. PMC 1197578 (freier Volltext).
- ↑ T. W. Goodwin, E. I. Mercer: Introduction to Plant Biochemistry. Pergamon Press, 1983.
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