Acetylserotonin O-methyltransferase
Andere Namen

Hydroxyindole O-methyltransferase, HIOMT

Vorhandene Strukturdaten: PDB 4A6D, PDB 4A6E

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 345 Aminosäuren, 38.453 Da
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 2.1.1.4
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 438
Ensembl ENSG00000196433
UniProt P46597
Refseq (mRNA) NM_001171038.1
Refseq (Protein) NP_001164509.1
PubMed-Suche 438

Acetylserotonin-O-Methyltransferase (ASMT, EC 2.1.1.4) ist dasjenige Enzym, welches N-Acetylserotonin mit S-Adenosylmethionin methyliert, als Folge dessen entsteht Melatonin.

Eigenschaften

Die Isoform 1 katalysiert folgende Reaktion:

S-Adenosyl-L-methionin + N-Acetylserotonin → S-Adenosyl-L-homocystein + Melatonin

Die Isoformen 2 und 3 weisen keine enzymatische Aktivität auf.

Die Acetylserotonin-O-Methyltransferase wird in größeren Mengen in der Zirbeldrüse gebildet. In der Retina wird nur ASMT-mRNA gefunden, aber nicht das Protein.

Einzelnachweise

  1. 1 2 BRENDA - Information on EC 2.1.1.4 - acetylserotonin O-methyltransferase. Abgerufen am 18. Mai 2018.
  2. 1 2 3 ASMT - Acetylserotonin O-methyltransferase - Homo sapiens (Human) - ASMT gene & protein. In: uniprot.org. 20. Juni 2018, abgerufen am 23. Mai 2018 (englisch).
  3. I. R. Rodriguez, K. Mazuruk, T. J. Schoen, G. J. Chader: Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters. In: Journal of Biological Chemistry. Band 269, Nummer 50, Dezember 1994, S. 31969–31977, PMID 7989373.
  4. M. Bernard, S. J. Donohue, D. C. Klein: Human hydroxyindole-O-methyltransferase in pineal gland, retina and Y79 retinoblastoma cells. In: Brain Research. Band 696, Nummer 1–2, Oktober 1995, S. 37–48, PMID 8574683.
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