Das Anfinsen-Dogma (auch thermodynamische Hypothese der Proteinfaltung) postuliert, dass jedes Protein unter physiologischen Bedingungen eine native Proteinfaltung minimaler freier Energie besitzt, die durch die Aminosäuresequenz vorgegeben ist. Die minimale Energie kann per Faltungstrichter grafisch dargestellt werden. Das Postulat wurde vom Nobelpreisträger Christian B. Anfinsen aufgrund seiner Studien an Ribonuklease A formuliert.

Eigenschaften

Anfinsen formulierte drei Bedingungen:

  • Einzigartigkeit – Jede Aminosäuresequenz besitzt nur eine Konformation minimaler freier Energie
  • Stabilität – Unempfindlichkeit gegenüber geringfügigen Änderungen der Umgebung durch die energetisch günstigste Faltung
  • Kinetische Zugänglichkeit – Es dürfen keine zu großen Aktivierungsenergien zwischen den einzelnen Faltungsschritten liegen

Grenzfälle des Anfinsen-Dogmas sind z. B. Prionen und Proteine, die Chaperone zur Proteinfaltung benötigen. Die Software POEM@home verwendet Teile des Anfinsen-Dogmas zur Proteinstrukturvorhersage.

Das Levinthal-Paradox beschreibt die zunehmende Komplexität der Proteinfaltung zum Erreichen einer bestimmten Proteinstruktur bei zunehmender Kettenlänge.

Einzelnachweise

  1. ↑ C. B. Anfinsen: Principles that govern the folding of protein chains. In: Science. 181. Jahrgang, Nr. 4096, 1973, S. 223–230, doi:10.1126/science.181.4096.223, PMID 4124164.
  2. ↑ F. H. White: Regeneration of native secondary and tertiary structures by air oxidation of reduced ribonuclease. In: J. Biol. Chem. 236. Jahrgang, 1961, S. 1353–1360, PMID 13784818.
  3. ↑ C. B. Anfinsen, E. Haber, M. Sela, F. H. Jr. White: The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain. In: PNAS. 47. Jahrgang, Nr. 9, 1961, S. 1309–1314, doi:10.1073/pnas.47.9.1309, PMID 13683522, PMC 223141 (freier Volltext).
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