Integrin alpha-3
Andere Namen

CD49 antigen-like family member C, FRP-2, Galactoprotein B3, GAPB3, very late (activation) antigen 3, VLA-3, very common antigen 2, VCA-2, extracellular matrix receptor 1, ECMR1, Galactoprotein b3, GAPB3

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1.051 Aminosäuren, 116.612 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 3675
Ensembl ENSG00000005884
UniProt P26006
Refseq (mRNA) NM_002204.3
Refseq (Protein) NP_002195.1
PubMed-Suche 3675

Integrin α-3 (synonym CD49c) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.

Eigenschaften

Integrin α-3 ist ein Zelladhäsionsmolekül. Die Isoform 1 wird in vielen Geweben gebildet, die Isoform 2 im Gehirn und im Herzen. Im Gehirn werden beide Isoformen nur auf Zellen der glatten Muskulatur der Gefäße gebildet, während im Herzen die Isoform 1 vor allem von Zellen der glatten Muskulatur und Isoform 2 nur von Endothelzellen der Venen exprimiert wird. Integrin α-3 bildet mit Integrin beta-1 einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin, Laminin, Kollagen, Epiligrin, Thrombospondin und CSPG4. Es ist glykosyliert, palmitoyliert und phosphoryliert. Vermutlich ist Integrin α-3 an der Metastasierung von Tumoren beteiligt.

Mutationen im Integrin α-3 sind an der Entstehung von Epidermolysis bullosa beteiligt.

Integrin α-3 bindet an CD9, FHL2, LGALS8, und TSPAN4.

Einzelnachweise

  1. ↑ J. M. Pawelek, A. K. Chakraborty: The cancer cell–leukocyte fusion theory of metastasis. In: Advances in Cancer Research. Band 101, 2008, S. 397–444, doi:10.1016/S0065-230X(08)00410-7, PMID 19055949.
  2. ↑ J. A. McGrath: Recently Identified Forms of Epidermolysis Bullosa. In: Annals of dermatology. Band 27, Nummer 6, Dezember 2015, S. 658–666, doi:10.5021/ad.2015.27.6.658, PMID 26719633, PMC 4695416 (freier Volltext).
  3. ↑ Park KR, Inoue T, Ueda M, Hirano T, Higuchi T, Maeda M, Konishi I, Fujiwara H, Fujii S: CD9 is expressed on human endometrial epithelial cells in association with integrins alpha(6), alpha(3) and beta(1). In: Mol. Hum. Reprod. 6. Jahrgang, Nr. 3, März 2000, S. 252–7, doi:10.1093/molehr/6.3.252, PMID 10694273.
  4. ↑ Hirano T, Higuchi T, Ueda M, Inoue T, Kataoka N, Maeda M, Fujiwara H, Fujii S: CD9 is expressed in extravillous trophoblasts in association with integrin alpha3 and integrin alpha5. In: Mol. Hum. Reprod. 5. Jahrgang, Nr. 2, Februar 1999, S. 162–7, doi:10.1093/molehr/5.2.162, PMID 10065872.
  5. ↑ Wixler V, Geerts D, Laplantine E, Westhoff D, Smyth N, Aumailley M, Sonnenberg A, Paulsson M: The LIM-only protein DRAL/FHL2 binds to the cytoplasmic domain of several alpha and beta integrin chains and is recruited to adhesion complexes. In: J. Biol. Chem. 275. Jahrgang, Nr. 43, Oktober 2000, S. 33669–78, doi:10.1074/jbc.M002519200, PMID 10906324.
  6. ↑ Hadari YR, Arbel-Goren R, Levy Y, Amsterdam A, Alon R, Zakut R, Zick Y: Galectin-8 binding to integrins inhibits cell adhesion and induces apoptosis. In: J. Cell. Sci. 113. Jahrgang, Nr. 13, Juli 2000, S. 2385–97, PMID 10852818.
  7. ↑ Tachibana I, Bodorova J, Berditchevski F, Zutter MM, Hemler ME: NAG-2, a novel transmembrane-4 superfamily (TM4SF) protein that complexes with integrins and other TM4SF proteins. In: J. Biol. Chem. 272. Jahrgang, Nr. 46, November 1997, S. 29181–9, doi:10.1074/jbc.272.46.29181, PMID 9360996.
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