Calnexin ist ebenso wie sein Homolog Calreticulin ein Lektin des Endoplasmatischen Retikulums (ER). Calnexin ist bereits bei den einfachsten Eukaryoten zu finden. Es zählt zu den Chaperonen.

Es liegt membrangebunden vor (im Unterschied zum löslichen Calreticulin). Die Aktivität beider Proteine ist abhängig von Calcium-Ionen, die im ER in hoher Konzentration vorliegen. Calnexin und Calretikulin erkennen beide bestimmte Zuckerreste von unvollständig gefalteten Proteinen und unterstützen sie in ihrem Faltungsprozess.

Literatur

• R. Benyair, E. Ron, G. Z. Lederkremer: protein quality control, retention and degradation at the endoplasmic reticulum. In: Int Rev Cell Mol Biol. 292, 2011, S. 197–280. doi:10.1016/B978-0-12-386033-0.00005-0. PMID 22078962.
• L. E. V. Del Bem: The evolutionary history of calreticulin and calnexin genes in green plants. In: Genetica. 139 (2), 2011, S. 225–229. doi:10.1007/s10709-010-9544-y. PMID 21222018.
• B. Kleizen, I. Braakman: Protein folding and quality control in the endoplasmic reticulum. In: Curr. Opin. Cell Biol. 16 (4), 2005, S. 343–349. doi:10.1016/j.ceb.2004.06.012. PMID 15261665.
• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
• Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage. John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
• Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage. Taylor & Francis, 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.

Einzelnachweise

1. ↑ Homologe bei inParanoid