Charybdotoxin b
Andere Namen

Potassium channel toxin alpha-KTx 1.12, ChTx-b

Masse/Länge Primärstruktur 37 Aminosäuren
Präkursor 59 Aminosäuren, 6.632 Da
Bezeichner
Externe IDs

Charybdotoxin b (synonym Kaliumkanaltoxin alpha-KTx 1.12) ist ein Neurotoxin aus dem gelben Mittelmeerskorpion Leiurus quinquestriatus hebraeus.

Eigenschaften

Charybdotoxin b ist ein Peptid und ein Skorpiontoxin aus dem Gift von Leiurus quinquestriatus hebraeus, wie auch Charybdotoxin a. Es bindet und hemmt die Kaliumkanäle der Gruppe maxi-K und die calciumabhängigen Kaliumkanäle KCa1.1/KCNMA1 und andere sowie die spannungsgesteuerten Kaliumkanäle Kv1.3/KCNA3, Kv1.2/KCNA2, Kv1.6/KCNA3 und in geringerem Umfang Shaker/Sh, nicht aber Kv1.1/KCNA1, Kv1.5/KCNA5, Kv2.1/KCNB1, Kv3.1/KCNC1 und Kv11.1/KCNH2/ERG1. Charybdotoxin b besitzt eine Pyrrolidoncarboxylsäure. Es ist strukturell mit Iberiotoxin, Limbatustoxin und ferner mit Noxiustoxin, Margatoxin und Tityustoxin Kα verwandt.

Einzelnachweise

  1. ↑ K. Lucchesi, A. Ravindran, H. Young, E. Moczydlowski: Analysis of the blocking activity of charybdotoxin homologs and iodinated derivatives against Ca2+-activated K+ channels. In: The Journal of membrane biology. Band 109, Nummer 3, August 1989, S. 269–281, PMID 2477548.
  2. ↑ M. L. Garcia, M. Garcia-Calvo, P. Hidalgo, A. Lee, R. MacKinnon: Purification and characterization of three inhibitors of voltage-dependent K+ channels from Leiurus quinquestriatus var. hebraeus venom. In: Biochemistry. Band 33, Nummer 22, Juni 1994, S. 6834–6839, PMID 8204618.
  3. ↑ S. Grissmer, A. N. Nguyen, J. Aiyar, D. C. Hanson, R. J. Mather, G. A. Gutman, M. J. Karmilowicz, D. D. Auperin, K. G. Chandy: Pharmacological characterization of five cloned voltage-gated K+ channels, types Kv1.1, 1.2, 1.3, 1.5, and 3.1, stably expressed in mammalian cell lines. In: Molecular pharmacology. Band 45, Nummer 6, Juni 1994, S. 1227–1234, PMID 7517498.
  4. ↑ M. Zhang, Y. V. Korolkova, J. Liu, M. Jiang, E. V. Grishin, G. N. Tseng: BeKm-1 is a HERG-specific toxin that shares the structure with ChTx but the mechanism of action with ErgTx1. In: Biophysical Journal. Band 84, Nummer 5, Mai 2003, S. 3022–3036, doi:10.1016/S0006-3495(03)70028-9, PMID 12719233, PMC 1302864 (freier Volltext).
  5. ↑ Hervé Rochat: Animal Toxins. Springer Science & Business Media, 2000, ISBN 978-3-764-35983-6, S. 184.
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