Stoffwechselintermediat
Allgemeines
Andere Namen
  • 2-Sulfanylethansulfonat
  • HS-CoM
  • 2-Mercaptoethylsulfonat
  • 2-Sulfanylethan-1-Sulfonat
Eigenschaften
Summenformel C2H5O3S–
Molare Masse 141,18 g·mol−1
Identifikatoren
CAS-Nummer
PubChem

4077

Coenzym M ist ein Coenzym, das für Methyl-Transfer-Reaktionen im Stoffwechsel methanogener Archaeen benötigt wird, aber auch bei Bakterien für den Stoffwechsel anderer Substrate. Das Coenzym ist ein Anion mit der Formel HS-CH2-CH2-SO3–. Es wird auch als 2-Mercaptoethansulfonat bezeichnet und mit HS-CoM abgekürzt. Das Kation ist relativ unwichtig, am häufigsten ist das Natriumsalz erhältlich. 2-Mercaptoethansulfonat enthält sowohl ein Thiol, das die Hauptstelle der Reaktivität ist, als auch eine Sulfonatgruppe, die für die Löslichkeit in wässrigen Medien sorgt.

Rolle in der Biochemie

Das Coenzym ist der C1-Donator in der Methanogenese. Es wird in Methyl-Coenzym-M (den Thioether H3C-S-CH2-CH2-SO3–, kurz Me-S-CoM), umgewandelt. Methyl-Coenzym-M reagiert mit Coenzym B (7-Thioheptanoyl-Threoninphosphat, HS-(CH2)6-(C=O)-Thr-O-PO32–, kurz HS-CoB) zu einem Heterodisulfid und setzt dabei Methan frei:

H3C-S-CoM + HS–CoB → CH4 + CoB–S–S–CoM

Diese Induktion wird durch das Enzym Methyl-Coenzym-M-Reduktase kata­lysiert, das den Cofaktor F430 als prosthetische Gruppe einschränkt.

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. ↑ W. E. Balch, R. S. Wolfe: Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid). In: J. Bacteriol. 137. Jahrgang, Nr. 1, 1979, S. 256–263, doi:10.1128/JB.137.1.256-263.1979, PMID 104960, PMC 218444 (freier Volltext).
  2. ↑ C. D. Taylor, R. S. Wolfe: Structure and methylation of coenzyme M (HSCH2CH2SO3). In: J. Biol. Chem. 249. Jahrgang, Nr. 15, 10. August 1974, S. 4879–4885, PMID 4367810 (jbc.org [PDF]).
  3. ↑ Sarah E. Partovi, Florence Mus, Andrew E. Gutknecht, Hunter A. Martinez, Brian P. Tripet, Bernd Markus Lange, Jennifer L. DuBois, John W. Peters: Coenzyme M biosynthesis in bacteria involves phosphate elimination by a functionally distinct member of the aspartase/fumarase superfamily. In: The Journal of Biological Chemistry. 293. Jahrgang, Nr. 14, 6. April 2018, S. 5236–5246, doi:10.1074/jbc.RA117.001234, PMID 29414784, PMC 5892593 (freier Volltext).
  4. ↑ R. K. Thauer: Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson. In: Microbiology. 144. Jahrgang, Nr. 9, 1998, S. 2377–2406, doi:10.1099/00221287-144-9-2377, PMID 9782487.
  5. ↑ B. Jaun, R. K. Thauer: Methyl-Coenzyme M Reductase and its Nickel Corphin Coenzyme F430 in Methanogenic Archaea. In: Astrid Sigel, Helmut Sigel, Roland K. O. Sigel: Nickel and Its Surprising Impact in Nature: Metal Ions in Life Sciences. Band 2, John Wiley & Sons 2007, ISBN 978-0470028124, S. 323–356.
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