| Dihydrolipoyl-Transacylase | ||
|---|---|---|
| Andere Namen |
52 kDa mitochondriales Autoantigen der primären biliären Zirrhose | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 53.487 Dalton / 421 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | 24-mer | |
| Kofaktor | Liponsäure | |
| Präkursor | (481 aa) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | DBT BCATE2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.3.1.168, Transferase | |
| Reaktionsart | Übertragung eines verzweigten Acylrests | |
| Substrat | CoA + Enzym-(Lysin)-Acyllipoat | |
| Produkte | Acyl-CoA + Enzym-(Lysin)-Lipoat | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1629 | 13171 |
| Ensembl | ENSG00000137992 | ENSMUSG00000000340 |
| UniProt | P11182 | P53395 |
| Refseq (mRNA) | NM_001918 | NM_010022 |
| Refseq (Protein) | NP_001909 | NP_034152 |
| Genlocus | Chr 1: 100.19 – 100.25 Mb | Chr 3: 116.51 – 116.55 Mb |
| PubMed-Suche | 1629 | 13171 |
Die Dihydrolipoyl-Acyltransferase (BCKAD-E2) (Gen-Name: DBT) ist ein Enzym, das in allen Lebewesen vorkommt. Sie bildet die E2-Untereinheit des Verzweigtketten-α-Ketosäure-Dehydrogenase-Enzymkomplexes, der einen unentbehrlichen Schritt im Abbauweg der verzweigtkettigen Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin katalysiert. In diesem bei Eukaryoten in den Mitochondrien lokalisierten Komplex ist die BCKAD-E2 zusammen mit ihrem Kofaktor Liponsäure in 24facher Ausführung enthalten. Mutationen im DBT-Gen können zu erblichem E2-Enzymmangel führen, der für verschiedene Typen der seltenen Ahornsirupkrankheit ursächlich ist.
BCKAD-E2 katalysiert die Übertragung des Acylrests von dem zum Enzym gehörenden Dihydrolipoyllysin-Aminosäurerest auf ein Coenzym A-Molekül. Sie fungiert damit analog zur Dihydrolipoyl-Transacetylase im Pyruvatdehydrogenase-Komplex (PDH-E2) oder zur Dihydrolipoyl-Transsuccinylase im Ketoglutaratdehydrogenase-Komplex (KGDH-E2). Als Acylrest werden 2-Methylpropanoyl, aber auch Isobutyryl, Isovaleryl und Acetyl akzeptiert.
Literatur
- B. P. Mooney, J. A. Miernyk, D. D. Randall: The complex fate of alpha-ketoacids. In: Annual review of plant biology. Band 53, 2002, S. 357–375, ISSN 1543-5008. doi:10.1146/annurev.arplant.53.100301.135251. PMID 12221980. (Review).
- H. Mitsubuchi, M. Owada, F. Endo: Markers associated with inborn errors of metabolism of branched-chain amino acids and their relevance to upper levels of intake in healthy people: an implication from clinical and molecular investigations on maple syrup urine disease. In: The Journal of nutrition. Band 135, Nummer 6 Suppl, Juni 2005, S. 1565S–1570S, ISSN 0022-3166. PMID 15930470. (Review).
- C. A. Brautigam, R. M. Wynn u. a.: Structural and thermodynamic basis for weak interactions between dihydrolipoamide dehydrogenase and subunit-binding domain of the branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex. In: The Journal of biological chemistry. Band 286, Nummer 26, Juli 2011, S. 23476–23488. doi:10.1074/jbc.M110.202960. PMID 21543315. PMC 3123111 (freier Volltext).