Ferrochelatase
Ferrochelatase homodimer, Human nach PDB 1HRK

Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 369 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor (2Fe-2S)
Bezeichner
Gen-Name FECH
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 4.99.1.1, Lyase
Reaktionsart Elimination
Substrat Protoporphyrin IX + Fe2+
Produkte Häm b + 2 H+
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 2235 14151
Ensembl ENSG00000066926 ENSMUSG00000024588
UniProt P22830 Q544X6
Refseq (mRNA) NM_001012515 NM_007998
Refseq (Protein) NP_001012533 NP_032024
Genlocus Chr 18: 57.54 – 57.59 Mb Chr 18: 6.45 – 64.49 Mb
PubMed-Suche 2235 14151

Ferrochelatase (auch: Häm-Synthase) ist ein Enzym in Eukaryoten und den meisten Bakterien, das den letzten Teilschritt der Synthese des Häm, die Chelatierung von Protoporphyrin IX mit einem Eisen-II-Ion, katalysiert. Da die Reaktion bei Eukaryoten in den Mitochondrien bzw. Chloroplasten stattfindet, muss Protoporphyrin zuvor in diese Kompartimente transportiert werden; der genaue Ablauf des Transports ist noch unklar. Beim Menschen führen Mutationen am FECH-Gen zu Ferrochelatasemangel, welcher für die seltene Erbkrankheit erythropoetische Protoporphyrie verantwortlich ist. In Archaeen und sulfatreduzierenden Bakterien, die Häm nach einem alternativen Syntheseweg herstellen, wurde das Eisen-chelierende Enzym noch nicht identifiziert.

Katalysierte Reaktion

+ Fe2+ ⇔ + 2H+

Protoporphyrin IX wird mit Eisen-II cheliert, Protonen werden abgespalten, Häm b entsteht. Umgekehrt kann das Enzym auch die Entfernung des Metallions beim Abbau verschiedener Häme katalysieren. Als Cofaktor fungiert ein Eisen-Schwefel-Cluster. Rekombinante Ferrochelatase ist in der Lage, auch andere zweiwertige Metallionen wie Kobalt, Nickel, Zink oder Kupfer zu chelieren.

Einzelnachweise

  1. 1 2 BRENDA-Eintrag
  2. ↑ Jassal, D’Eustachio / reactome: Protoporphyrin IX is transported from the mitochondrial intermembrane space into the mitochondrial matrix.
  3. ↑ UniProt P22830
  4. ↑ M. Kühner et al.: The Alternative Route to Heme in the Methanogenic Archaeon Methanosarcina barkeri. In: Archaea. 2014. Jahrgang, 2014, doi:10.1155/2014/327637.
  5. ↑ S. Taketani, M. Ishigaki, A. Mizutani, et al.: Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins. In: Biochemistry. 46. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 2007, S. 15054–61, doi:10.1021/bi701460x, PMID 18044970.
  6. ↑ Hunter GA, Sampson MP, Ferreira GC: Metal ion substrate inhibition of ferrochelatase. In: J. Biol. Chem. 283. Jahrgang, Nr. 35, August 2008, S. 23685–91, doi:10.1074/jbc.M803372200, PMID 18593702.
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