| GMP-Reduktase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 345/348 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Isoformen | 4 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | GMPR, GMPR2 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.7.1.7, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | red. Desaminierung | |
| Substrat | GMP + NADPH/H+ | |
| Produkte | IMP + NH3 + NADP+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten, Bakterien | |
GMP-Reduktasen (GMPR) sind Enzyme in Eukaryoten und Bakterien, die die Desaminierung von GMP zu IMP katalysieren. Diese Reaktionen dienen der Rückgewinnung und Aufrechterhaltung der Balance von Purinnukleotiden in der Zelle.
Menschen haben zwei Gene, die für GMPR codieren (GMPR und GMPR2 auf den Chromosomen 6 und 114), die jeweils zwei Spleißvarianten erzeugen. GMPR2 hat möglicherweise eine weitere Funktion bei der Differenzierung von Monozyten.
Katalysierte Reaktion
+ NADPH/H+
+ NH3 + NADP+
Von GMP wird Ammoniak abgespalten und IMP entsteht. Die Reaktion ist irreversibel.
Einzelnachweise
- ↑ UniProt P36959, UniProt Q9P2T1
- ↑ GMPR und GMPR2
- ↑ J. Zhang, W. Zhang, D. Zou, G. Chen, T. Wan, M. Zhang, X. Cao: Cloning and functional characterization of GMPR2, a novel human guanosine monophosphate reductase, which promotes the monocytic differentiation of HL-60 leukemia cells. In: Journal of Cancer Research and Clinical Oncology. Band 129, Nummer 2, Februar 2003, S. 76–83, ISSN 0171-5216. doi:10.1007/s00432-002-0413-7. PMID 12669231.
Weblinks
Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien
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