| Glutathion-Reduktase | ||
|---|---|---|
| Bändermodell der GSR des Menschen, nach PDB 1GRE | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 479 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | FAD | |
| Präkursor | (522 aa) | |
| Isoformen | M, C, 2, 3, 4 | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | GSR | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.8.1.7, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Redoxreaktion | |
| Substrat | GSSG + NADPH/H+ | |
| Produkte | 2 GSH + NADP+ | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Tiere, Pilze, manche Bakterien | |
Die Glutathion-Reduktase (GSR) (genauer: Glutathiondisulfid-Reduktase) ist das Enzym, das Glutathiondisulfid (GSSG) zu Glutathion (GSH) reduziert. Dabei wird ein Reduktionsäquivalent (NADPH/H+) verbraucht, das aus dem Pentosephosphatweg stammt. Die Reaktion findet in Tieren, Pilzen und verschiedenen Bakterien statt und dient zur Wiederherstellung von Glutathion, nachdem es oxidiert wurde.
Beim Menschen können aus dem GSR-Gen mehrere Spleißvarianten des Enzyms entstehen, die sich durch ihre Lokalisierung (mitochondriell, cytosolisch) unterscheiden. Mutationen in GSR können zu erblicher verringerter Enzymaktivität mit hämolytischer Anämie führen.
Katalysierte Reaktion
+ NADPH/H+
2× + NADP+
Ein Molekül Glutathiondisulfid wird zu zwei Molekülen Glutathion reduziert.