Das IQ-Motiv ist ein weit verbreitetes Sequenzmotiv in der Aminosäurenfolge von verschiedenen Proteinen, insbesondere Calmodulin-bindenden. Enthalten ist es in einer etwa zwei Dutzend Aminosäuren langen Grundeinheit, deren konserviertes Motiv gewöhnlich übereinstimmt in der Konsensussequenz

  • -I-Q-x-x-x-R-x-x-x-x-R-

wobei I für Isoleucin und Q für Glutamin steht, R für Arginin.

Die dreidimensional zu einer amphipathischen α-Helix mit sieben Windungen aufgefaltete Aminosäurenkette der IQ-Domäne präsentiert als Strukturmotiv eine Bindedomäne für leichte Ketten, einschließlich der regulatorischen von un-/konventionellen Myosinen sowie Calmodulin (CaM) und CaM-ähnlichen.

Proteine, die eine oder (oft in Kopie) mehrere IQ-Domänen enthalten, können hier durch Anlagerung entsprechender Liganden als leichte Kette – wie etwa CaM oder anderen regulierenden Proteinen – zu einer Konformationsänderung veranlasst und damit funktionell beeinflusst werden. So kann beispielsweise die In-/Aktivität verschiedener Funktionsproteine, wie Motorproteine oder andere des Cytoskeletts, koordiniert geregelt werden durch un-/gebundene Liganden – im Fall von CaM auch in Abhängigkeit vom intrazellulären Ca2+-Spiegel als Signal.

Literatur

  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0815341062.
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6 Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.

Einzelnachweise

  1. 1 2 A. Houdusse, C. Cohen: Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2 A resolution: implications for regulation. In: Structure. Band 4. Jahrgang, Nr. 1, Januar 1996, S. 21–32, doi:10.1016/S0969-2126(96)00006-8, PMID 8805510.
  2. ↑ A. Rhoads, F. Friedberg: Sequence motifs for calmodulin recognition. In: FASEB Journal. Band 11. Jahrgang, Nr. 5, April 1997, S. 331–340, PMID 9141499.
  3. ↑ M. Bähler, A. Rhoads: Calmodulin signaling via the IQ motif. In: FEBS Letters. 513. Jahrgang, Nr. 1, Februar 2002, S. 107–113, PMID 11911888.
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