Die Isoamylase ist ein Enzym aus dem Glykogen-Stoffwechsel und katalysiert dort bestimmte Hydrolysen.

Eigenschaften

Die Isoamylase katalysiert den Transfer eines D-Glucans über eine alpha-1:4-Glykosidische Bindung von Glykogen an eine Glucose oder ein 1:4-alpha-D-Glucan. Weiterhin bewirkt es die Hydrolyse von alpha-1:6-verzweigten Glucose im Glykogen, in Amylopektin und beta-gebundene Dextrine. Im Gegensatz zur Pullulanase (EC 3.2.1.41) und zur Limit-Dextrinase (E.C. 3.2.1.142) wird Pullulan nicht hydrolysiert, alpha-verbundene Dextrine nur langsam. Im Gegensatz zur Amylopektin-6-Glucanohydrolase (EC 3.2.1.69) wird Glykogen hydrolysiert. Zusammen mit der Aktivität der Amylopektin-6-Glucanohydrolase entsteht die Aktivität des „debranching enzyme“. Im Menschen existieren verschiedene Isoformen. Die Isoform 1 des Menschen wird an einem Serin der Position 64 phosphoryliert. Eine Ubiquitinierung der Isoamylase ist an der Entstehung der Cori-Krankheit und der Lafora-Krankheit beteiligt.

Die Isoamylase in Pflanzen ist am Aufbau von Glykogen beteiligt. Gendefekte der Isoamylase führen dort zu einem geringeren Aufbau von Stärke und zur vermehrten Bildung von Phytoglykogen.

Literatur

• M. S. Møller, A. Henriksen, B. Svensson: Structure and function of α-glucan debranching enzymes. In: Cellular and molecular life sciences : CMLS. Band 73, Nummer 14, Juli 2016, S. 2619–2641, doi:10.1007/s00018-016-2241-y, PMID 27137180.

Einzelnachweise

1. ↑ A. Cheng, M. Zhang, M. S. Gentry, C. A. Worby, J. E. Dixon, A. R. Saltiel: A role for AGL ubiquitination in the glycogen storage disorders of Lafora and Cori's disease. In: Genes & development. Band 21, Nummer 19, Oktober 2007, S. 2399–2409, doi:10.1101/gad.1553207, PMID 17908927, PMC 1993871 (freier Volltext).
2. ↑ James N. BeMiller: Starch. Academic Press, 2009, ISBN 978-0-080-92655-1, S. 86.