Kurtoxin

Kurtoxin
	Vorhandene Strukturdaten: PDB 1T1T
Masse/Länge Primärstruktur	63 Aminosäuren, 7.394 Da
Bezeichner
Externe IDs	UniProt: P58910;

Kurtoxin ist ein Neurotoxin aus dem südafrikanischen Dickschwanzskorpion Parabuthus transvaalicus.

Eigenschaften

Kurtoxin ist ein Peptid und ein Skorpiontoxin im Gift des südafrikanischen Dickschwanzskorpions. Daneben sind im Gift noch die Toxine Bestoxin, Birtoxin, Dortoxin und Altitoxin vorhanden. Kurtoxin besitzt vier Disulfidbrücken. Kurtoxin bindet an die Bindungsstelle 3 von spannungsgesteuerten Natriumkanälen (Nav1.2/SCN2A) und an Calciumkanäle (Cav3.2/CACNA1H T-Typ) in Säugetieren und hemmt die Inaktivierung bei Natriumkanälen. Weiterhin bindet es an Calciumkanäle vom P-, N- und L-Typ, nicht aber an Cav1.2/CACNA1C, Cav2.1/CACNA1A, Cav2.2/CACNA1B und Cav2.3/CACNA1E.

Weblinks

MeSH Kurtoxin

Einzelnachweise

↑ S. S. Sidach, I. M. Mintz: Kurtoxin, a gating modifier of neuronal high- and low-threshold ca channels. In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. Band 22, Nummer 6, März 2002, S. 2023–2034, PMID 11896142.
↑ B. Inceoglu, J. Lango, I. Pessah, B. Hammock: Three structurally related, highly potent, peptides from the venom of possess divergent biological activity. In: Toxicon. 45. Jahrgang, Nr. 6, 2005, ISSN 0041-0101, S. 727–733, doi:10.1016/j.toxicon.2005.01.020, PMID 15804521.
↑ C. W. Lee, C. Bae, J. Lee, J. H. Ryu, H. H. Kim, T. Kohno, K. J. Swartz, J. I. Kim: Solution structure of kurtoxin: a gating modifier selective for Cav3 voltage-gated Ca(2+) channels. In: Biochemistry. Band 51, Nummer 9, März 2012, S. 1862–1873, doi:10.1021/bi201633j, PMID 22329781, PMC 3295331 (freier Volltext).
↑ R. S. Chuang, H. Jaffe, L. Cribbs, E. Perez-Reyes, K. J. Swartz: Inhibition of T-type voltage-gated calcium channels by a new scorpion toxin. In: Nature Neuroscience. Band 1, Nummer 8, Dezember 1998, S. 668–674, doi:10.1038/3669, PMID 10196582.

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[1] S. S. Sidach, I. M. Mintz: Kurtoxin, a gating modifier of neuronal high- and low-threshold ca channels. In: The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience. Band 22, Nummer 6, März 2002, S. 2023–2034, PMID 11896142.

[pmid15804521-2] B. Inceoglu, J. Lango, I. Pessah, B. Hammock: Three structurally related, highly potent, peptides from the venom of possess divergent biological activity. In: Toxicon. 45. Jahrgang, Nr. 6, 2005, ISSN 0041-0101, S. 727–733, doi:10.1016/j.toxicon.2005.01.020, PMID 15804521.

[3] C. W. Lee, C. Bae, J. Lee, J. H. Ryu, H. H. Kim, T. Kohno, K. J. Swartz, J. I. Kim: Solution structure of kurtoxin: a gating modifier selective for Cav3 voltage-gated Ca(2+) channels. In: Biochemistry. Band 51, Nummer 9, März 2012, S. 1862–1873, doi:10.1021/bi201633j, PMID 22329781, PMC 3295331 (freier Volltext).

[4] R. S. Chuang, H. Jaffe, L. Cribbs, E. Perez-Reyes, K. J. Swartz: Inhibition of T-type voltage-gated calcium channels by a new scorpion toxin. In: Nature Neuroscience. Band 1, Nummer 8, Dezember 1998, S. 668–674, doi:10.1038/3669, PMID 10196582.